Гусенков Сергей Владимирович

сайт учителя химии

Профессия: уитель

Профессиональные интересы: ИКТ на уроках химии

Увлечения: Путешествие

Регион: Нижегородская область

Населенный пункт: д. Березовка, Арзамасский район

Место работы: МБОУ "Абрамовская СОШ"

Навигация

Ссылка на мой мини-сайт:
https://nsportal.ru/gusenkov-sergei-vladimirovich

О себе

Учитель химии 2 категории

Мой взгляд на мир

Позитивные

Моё портфолио

 

Название а.к., источники

Роль в структуре и свойствах белков

Роль в метаболизме

Особенности

 Аланин (б-             аминопро-

пионовая кислота)

 

Природные источники аланина :

– Желатин

– Кукуруза

– Говядина

– Яйца

– Свинина

– Рис

– Молоко

– Соя

– Овес

 

Участвует в стабилизации 3-й и 4-й структуры за счёт гидрофобных взаимодействий; участвует в формировании б-спирали.

Заменимая аминокислота.

Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Исходное соединение в синтезе каучуков, каратиноидов, углеводов, липидов и др.

Является важным источником энергии для головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.
Синтезируется из разветвленных аминокислот.

При интенсивной работе в течение более одного часа потребность в аланине возрастает, поскольку истощение запасов гликогена в организме приводит к расходу этой аминокислоты для их пополнения. При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины). Недостаток его приводит к повышению потребности в разветвленных аминокислотах. Падение уровня сахара и недостаток углеводов в пище приводит к тому, что мышечный протеин разрушается, и печень превращает полученный аланин в глюкозу (процесс глюконеогенеза), чтобы выровнять уровень глюкозы в крови.

Аргинин(б-амино-д-гуанидин-

валери-

ановая кислота)

 

Природные источники аргинина:

– Орехи

– Мясо

– Рыба

– Соя

– Пшеница

– Рис

– Овес

 

Обладает ярко выраженными основными свойствами, что обеспечивает основный характер белков. В белках её содержится довольно много, особенно в гистонах и протаминах клеточный ядер.

Способна к образованию ионных  и водородный связей, стабилизирую вторичную и третичную структуры белка.

Данная аминокислота может синтезироваться в организме человека, однако скорость её синтеза, особенно при активном росте может быть недостаточна, что приводит к необходимости введения её из вне. Т.е. аргинин находится на границе между заменимыми и незаменимыми аминокислотами.

Участвует в синтезе мочевины

(орнитиновый цикл) и других процессах азотистого обмена.

Помогает выделению гормона роста, укрепляет иммунную систему, способствует выработке спермы и полезна при лечении расстройств и травм почек. Наличие его в организме способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма.

Вызывает замедление развития опухолей и раковых образований. Очищает печень. Также полезен при расстройствах печени, таких, как цирроз печени, например. Известно, что аргинин участвует в связывании аммиака, ускоряя восстанавливаемость после больших нагрузок. Наличием аргинина обусловлена высокая биологическая ценность молочного белка. В организме из аргинина быстро получается орнитин, и наоборот. Он ускоряет метаболизм жиров и снижает концентрацию холестерина в крови. Большие дозы аргинина могут вызывать потерю воды, поэтому лучше его принимать небольшими дозами в течение дня.

Аспарагин

Хорошие источники аспарагина и аспарагиновой кислоты:

– Картофель

– Кокос

– Люцерна

– Арахис

– Яйца

– Мясо

Амид дикарбоновой кислоты, обладает основными свойствами, что делает белок некислым. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Путём образования аспаргина из аспаргиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Принимает участие в реакциях переаминирования.

Повышенное потребление этого вещества в фазе восстановления нормализует содержание аммиака в организме.

Аспара-

гиновая(амино-

янтарная) кислота

встречается во фруктовых соках и овощах: так, в яблочном соке ее около 1 г/л, в соках тропических фруктов – до 1,6 г/л.

 

Из всех природных аминокислот у неё наиболее выражены кислотные свойства, является  важной составной частью белков. Обеспечивает гидрофильные свойства белков. Способна образовывать ионные и водородные связи.

Заменимая аминокислота.

Участвует в реакциях переаминирования. Играет важную роль в обмене азотсодержащих веществ. Участвует в образовании мочевины, пиримидиновых оснований.

Участвует в работе иммунной системы и синтезе ДНК и РНК.
Кроме того, аспарагиновая кислота способствует превращению углеводов в глюкозу и последующему запасанию гликогена. Аспарагиновая кислота служит донором аммиака в цикле мочевины, протекающем в печени.

Валин(б-амино-

валериа-

новая кислота, б-амино-в-метил-

масляная кислота)

 

Основной источник - животные продукты:
– Молоко

– Яйца

– Мясо

– Овес

– Рис

– Лесные орехи.

Входит в состав практически всех белков. Особенно много в альбумина, казеине, белках соединительной ткани. Придает белкам гидрофобные свойства, т.к. содержит углеводородный радикал.

Незаменимая аминокислота.

Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты  (витамин В3) и пенициллина. Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела.

Используется для лечения депрессии, так как действует в качестве несильного стимулирующего соединения. Помогает предотвратить неврологические заболевания и лечить множественный склероз, так как защищает миелиновую оболочку, окружающую нервные волокна в головном и спинном мозге. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре. Недостаток может вызываться дефицитом витаминов группы В, или полноценных белков.

Гистидин(б-амино-в-имида-

золил-

пропионовая кислота)

Природные источники гистидина:

– Бананы

– Рыба

– Говядина

 

Преобладают основные свойства, содержится почти во всех белках.

Для многих животных-незаменимая аминокислота. Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц – карнозина и анзерина. Он играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе гемоглобина, красных и белых кровяных телец, является одним из важнейших регуляторов свертывания крови.

Гистидин, в противоположность прочим аминокислотам, почти на 60 процентов всасывается через кишечник.
В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии; способствует росту и восстановлению тканей. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.
Гистидин легче других аминокислот выделяется с мочой. Поскольку он связывает цинк, большие дозы его могут привести к дефициту этого металла.

Глицин (аминоуксус-

ная кислота)

 

Природные источники глицина:

– Желатин

– Говядина

– Печень

– Арахис

– Овес

 

Участвует в организации

3-й и 4-й структуры; препятствует б-спирали; формирует изгиб в-цепи.

Заменимая нейроактивная аминокислота; участвует в синтезе глутатиона, порфирина, креатина гликолевой и гиппуровой кислот, пуриновых оснований.

Активно участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток. Является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы.
Эта аминокислота является исходным веществом для синтеза других аминокислот, а также донором аминогруппы при синтезе гемоглобина и других веществ.
Глицин очень важен для создания соединительных тканей; в анаболической фазе потребность в этой аминокислоте повышается.

Недостаток ее вызывает нарушение структуры соединительной ткани. Повышенное потребление глицина снижает содержание фермента катепсина D и в катаболической ситуации препятствует распаду белков. Он способствует мобилизации гликогена из печени и является исходным сырьем в синтезе креатина, важнейшего энергоносителя, без которого невозможна эффективная работа мышц.
Глицин необходим для синтеза иммуноглобулинов и антител, а следовательно, имеет особое значение для работы иммунной системы. Недостаток этой аминокислоты ведет к снижению уровня энергии в организме. Глицин также способствует ускоренному синтезу гипофизом гормона роста.

Глутамин

 

Природные источники глутамина и глутаминовой кислоты:

– Пшеница

– Рожь

– Молоко

– Картофель

– Грецкий орех

– Свинина

– Говядина

– Соя

 

 

Является постоянной составной частью тканей животных, особенно много в протаминах и гистонах, т.е. обеспечивает основный характер белков. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене. Путём образования глутамина из глутаминовой кислоты в организме растений и многих  животных обезвреживается токсический аммиак. Участвует в биосинтезе пуриновых оснований.

Глутамина в организме содержится больше, чем других аминокислот. Он образуется из глутаминовой кислоты путем присоединения аммиака. Глутамин весьма важен как переносчик энергии для работы мукозных клеток тонкой кишки и клеток иммунной системы, а также для синтеза гликогена и энергообмена в клетках мышц.

При катаболизме глутамин становится незаменимой аминокислотой, поскольку поддерживает синтез белка и стабилизирует уровень жидкости внутри клеток. Глутамин улучшает краткосрочную и долгосрочную память и способность к сосредоточению.
При интенсивных физических нагрузках организм теряет много глутамина.
Потребление его способствует быстрому восстановлению и улучшению анаболизма.
Важен для нормализации уровня сахара, повышении работоспособности мозга, при лечении импотенции, при лечении алкоголизма, помогает бороться с усталостью, мозговыми расстройствами - эпилепсией, шизофренией и просто заторможенностью, нужен при лечении язвы желудка, и формирование здорового пищеварительного тракта.

Глутамино-

вая(б-аминоглута-

ровая) кислота

Обладает слабокислыми свойствами, придает белкам гидрофильные свойства. Способна к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене

(перенос аминогрупп, связывание токсического для организма аммиака).

Служит важным источником аминогруппы в метаболических процессах. Она является промежуточной ступенью при расщеплении таких аминокислот, как пролин, гистидин, аргинин и орнитин.
Глутаминовая кислота способна присоединять аммиак, превращаясь в глутамин, и переносить его в печень, где затем образуется мочевина и глюкоза.

Изолейцин(б-амино-в-метилвале-

риановая кислота)

 

Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценый белок:
– Молоко

– Мясо

– Яйца

– Лесной орех

 

Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Установлено, что N-концевой изолейцин в молекуле б-химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта.

Незаменимая аминокислота

При брожении может служить источником сивушных масел.Играет ключевую роль в выработке гемоглобина. К тому же эта аминокислота с разветвленными боковыми цепочками обеспечивает мышечные ткани энергией и нивелирует симптомы усталости мышц при переутомлении.

Играет важную роль в формирования мышечной ткани. Дефицит изолейцина выражается в потере мышечной массы. Поскольку он играет значительную роль в получении энергии за счет расщепления гликогена мышц, недостаток изолейцина также приводит к проявлению гипогликемии (понижения уровня сахара в крови), выражающейся в вялости и сонливости. Низкие уровни изолейцина наблюдаются у пациентов с отсутствием аппетита на нервной почве (анорексией).

Лейцин(б-аминоизокапроновая кислота)

Природные источники лейцина:

– Овес

– Кукуруза

– Просо

– Яйца

– Молоко

– Лесной орех

 

В организмах – в состав всех белков. Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Незаменимая аминокислота.

При брожении может служить источником сивушных масел.

Лейцин также является разветвленной аминокислотой, необходимой для построения и развития мышечной ткани, синтеза протеина организмом, для укрепления иммунной системы. Понижает содержание сахара в крови и способствует быстрейшему заживлению ран и костей.

Лейцин, как и изолейцин, может служить источником энергии на клеточном уровне. Он также предотвращает перепроизводство серотонина и наступление усталости, связанное с этим процессом. Недостаток этой аминокислоты может быть обусловлен либо неудовлетворительным питанием, либо нехваткой витамина В6 .

 

Лизин(б,ɛ-диаминокап-роновая кислота)

 

Природные источники лизина:

– Картофель

– Молоко

– Мясо

– Яйца

– Соя

– Пшеница

– Чечевица

 

Выраженные основные свойства, что обуславливает основный характер белка. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Незаменимая аминокислота. Играет важную роль в синтезе белка в мышцах и соединительной ткани, стимулирует рост костей и синтез коллагена. Важнейшим свойством лизина является его способность вместе с витамином С образовывать L-карнитин.

Обеспечивает должное усвоение кальция; активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Дополнительным благоприятным эффектом при его приеме является накопление кальция . Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом . Дефицит лизина приводит к усталости, неспособности к концентрации, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере.

Метионин(б-амино-г-метилтиомасляная кислота)

Природные источники метионина:

– Яйца

– Рыба

 – Бразильский орех

– Печень

 – Кукуруза

– Овес

 

Остаток метионина в молекулах белков, по-видимому, не играет существенной функциональной роли, содержание его в белках, как правило, не велико. Однако метионин занимает ключевое положение на начальных этапах биосинтеза белка, образуя специфические комплексы с т-РНК и являясь инициатором синтеза полипептидной цепи.

Незаменимая аминокислота.

Служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и многих других биологически важных веществ, а также источником серы при биосинтезе цистеина и таурина (аминокислота, в больших количествах встречающаяся в мускулатуре сердца и скелетных мышцах, а также в центральной нервной системе).

Является основным поставщиком сульфура, который предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей; способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью; понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма; регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь; воздействует на луковицы волос и поддерживает рост волос. Также является важным пищевым соединением, действующим против старения, так как оно участвует в образовании нуклеиновой кислоты - регенерирующей составной части белков коллагена. Чрезмерное потребление метионина приводит к ускоренной потере кальция.

Пролин (пирролидин-2-кардоновая

кислота

 

Природные источники пролина:

– Молоко

– Пшеница

Влияет на характер укладки полипептидной цепи белка при формировании его третичной структуры.

Заменимая аминокислота.

Является предшественником оксипролина.

Пролин крайне важен для суставов и для сердца. Это важный компонент коллагенов – белков, которые в высоких концентрациях содержатся в костях и соединительных тканях.

Пролин может при длительном недостатке или перенапряжении во время занятий спортом использоваться как источник энергии для мышц. Дефицит этой аминокислоты может заметно повысить утомляемость.
Свободный пролин в значительном количестве содержится во фруктовых соках.

Серин(б-амино-в-оксипропионовая кислота)

 

Природные источники серина:

– Молоко

– Яйца

– Овес

– Кукуруза

 

Группа –ОН способна участвовать в образовании водородных связей, стабилизируя вторичную и третичную структуры белка. Кроме того, остаток серина в полипептидной цепи белка способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, приводящие к образованию ковалентного промежуточного соединения. Благодаря этому серин входит в состав активного центра некоторых ферментов.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в проявление каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов. Входит в состав некоторых сложных липидов.

Участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в усилении иммунной системы, обеспечивая ее антителами; формирует жировые
"чехлы" вокруг нервных волокон.
Серин может быть синтезирован в организме из треонина. Он также образуется из глицина в почках. Серин играет важную роль в энергоснабжении организма.
Кроме того, он является компонентом ацетилхолина. Дополнительный прием серина между приемами пищи повышает уровень сахара в крови.

Тирозин(б-амино-парагид-

роксифенил-

пропионовая кислота)

 

Природные источники тирозина:

– Молоко

– Горох

– Яйца

– Арахис

– Фасоль

 

Участвует в образовании водородных связей.

В молекуле гемоглобина остаток тирозина в 140 и 145 положении обеспечивает связывание О2.

Ковалентная модификация тирозина в структуре белков ведёт к изменению их физиологической активности.

Заменимая аминокислота.

В организме человека и животных – исходное вещество для синтеза гормонов щитовидной железы, адреналина и др. Тирозин необходим для нормальной работы надпочечников, щитовидной железы и гипофиза, создания красных и белых кровяных телец. Синтез меланина, пигмента кожи и волос, также требует присутствия тирозина. Тирозин обладает мощными стимулирующими свойствами.

В организме тирозин превращается в ДОФА, а затем в дофамин, регулирующий давление крови и мочеиспускание, а также участвует в первом этапе синтеза норэпинефрина и эпинефрина (адреналина).  Тирозин также вызывает усиленное выделение гипофизом гормона роста. При определении пищевой ценности белков следует учитывать сумму содержаний тирозина и фенилаланина, поскольку первый получается из второго. При заболеваниях почек синтез тирозина в организме может резко ослабиться, поэтому в этом случае его необходимо принимать в виде добавки.

Треонин(б-амино-в-оксимасляная кислота)

 

Природные источники треонина:

– Молоко

– Яйца

– Горох

– Пшеница

– Говядина

 

Может участвовать в образовании водородных связей.

Оксигруппа треонина служит местом присоединения сахарных колец в гликопротеидах.

Незаменимая аминокислота, потребность в которой особенно высока у растущего организма.  Он необходим для синтеза иммуноглобулинов и антител. Важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали; участвует в борьбе с отложением жира в печени; поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов; принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.

 

Треонин, как и метионин, обладает липотрофными свойствами. Исследования показали, что он может снизить непереносимость глютеина пшеницы. Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка.

Регулирует передачу нервных импульсов нейромедиаторами в мозге и помогает бороться с депрессией.
Известно, что глицин и серин синтезируются в организме из треонина. В плазме крови младенцев находится в больших количествах, чтобы защищать иммунную систему.

Триптофан

(б-амино-в-индолил-

пропионовая кислота)

 

Природные источники триптофана:

– Орехи кешью

– Молоко

– Яйца

 

Способствует образованию б-спирали белка.

 Атом Н у азота пиррольного кольца обладает свойствами образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобул белков.

Незаменимая аминокислота.

Используется клетками млекопитающих для синтеза никотиновой кислоты

(витамин PP) и серотонина, который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол.

Помогает бороться с бессонницей, вызывая нормальный сон; помогает бороться с состоянием беспокойства и депрессии; помогает при лечении головных болей при мигренях; укрепляет иммунную систему; уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы; вместе с лизином борется за понижение уровня холестерина.

Фенилала-

нин(б-амино-в-фенилпро-

пионовая кислота)

Природные источники фенил-

аланина:

– Молоко

– Лесной орех

– Рис

– Арахис

– Яйца

 

Принимает участие в формировании вторичной структуры белков.

В молекуле гемоглобина фенольное кольцо фенилаланина обеспечивает контакты с плоской структурой гема.

Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментах и белковых субстратах участвует в гидрофобных взаимодействиях, обеспечивая образование фермент-субстратного комплекса.

Незаменимая аминокислота.

Эта аминокислота играет важную роль в синтезе таких белков, как инсулин, папаин и меланин, а также способствует выведению почками и печенью продуктов метаболизма. Повышенное потребление фенилаланина способствует усиленному синтезу нейротрансмиттера серотонина. Кроме того, фенилаланин играет важную роль в синтезе тироксина – этот гормон щитовидной железы регулирует скорость обмена веществ.

Используется организмом для производства тирозина и трех важных гормонов - эпинэрфина, норэпинэрфина и тироксина. Используется головным мозгом для производства норэпинэрфина, вещества, которое передает сигналы от нервных клеток к головному мозгу; поддерживает состояние бодрствования и восприимчивости; уменьшает чувство голода; работает как антидепрессант и помогает улучшить работу памяти. Подавляет аппетит и снимает боль. Регулирует работу щитовидной железы и способствует регуляции природного цвета кожи путем образования пигмента меланина.
У некоторых людей отмечается сильнейшая аллергия к фенилаланину, так что эта аминокислота должна быть названа на этикетке.

Цистеин(б-амино-в-тиопропионовая кислота)

 

Природные источники цистеина и цистина:

– Яйца

– Овес

– Кукуруза

 

Благодаря наличию –SHгруппы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков.

Цистеин важен для проявления биологической активности многих ферментов, белковых гормонов. В организме легко превращается в цистин (его молекула состоит из двух молекул цистеина, соединенных дисульфидной связью).

Кроме того, цистин является важным антиоксидантом. Сочетание цистина с витамином Е приводит к усилению антиоксидантного действия обоих веществ.
Повышенное потребление цистина ускоряет восстановление после операций, ожогов, укрепляет соединительные ткани, вследствие чего повышенное потребление цистеина может быть рекомендовано при артрите.

Цистеин может замещать метионин в пищевых белках. Он необходим для роста волос и ногтей. Он содержит серу, а потому может связывать тяжелые металлы, например медь, кадмий и ртуть. Недостаток цистина в течение длительного времени приводит к выведению из организма важных микроэлементов.
Цистин может синтезироваться организмом из метионина; совместный прием обеих аминокислот усиливает липотропные свойства последнего. Он также важен для получения трипептида, называемого глутатионом (содержит цистин, глутаминовую кислоту и глицин). Цистин в сочетании с витамином С (примерно 1:3) способствует разрушению почечных камней.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

БЕЛКИ

Строение белков

1. Незаменимые аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику.

2. Заменимые аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику.

3. Полярные протеиногенные аминокислоты – приведите структурные формулы, дайте характеристику.

4. Неполярные протеиногенные аминокислоты – приведите структурную формулы, дать характеристику.

5. «Кислые» и «основные» протеиногенные аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику.

6. Напишите формулы ароматических протеиногенных аминокислот и аминокислот, имеющих в своем составе гетероциклическое кольцо.

7. Аминокислоты содержат одновременно две группы: – СООН и – NH2, обе они способные к ионизации. Поэтому аминокислоты обладают свойствами и кислот, и оснований, они являются амфолитами. Напишите в виде амфионов формулы: а) аланина; б) серина; в) фенилаланина; г) треонина.

8. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот: а) глицин и лейцин; б) аланин и валин.

9. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот: а) аланин и треонин; б) фенилаланин и глутамин.

10. Напишите формулы дипептидов: а) лейцилаланин; б) аспаргилаланин; в) глутамилглицин; г) изолейцилгистидин;

11. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: а) глицин; треонин; фенилаланин.

12. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: а) глутамин; серин; аспарагиновая кислота.

13. Название глутатиона – трипептида, широко распространенного в живой природе, – г–глутамилцистеилглицин. Напишите структурную формулу и опишите физиологические свойства этого пептида.

14. Гормон окситоцин - циклический пептид – cys – tyr - ile- glnasn – cys – pro – leu - gly. Напишите его структурную формулу.

15. Используя обычные сокращения для аминокислот, напишите все возможные трипептиды, содержащие аланин, метионин и аспарагин. Приведите структурные формулы.

16. К числу аминокислот, редко встречающихся в составе белков, относятся: а) б- аминоизомасляная кислота; б) оксилизин; в) оксипролин; г) орнитин. Напишите формулы этих кислот.

17. Напишите структурные формулы окси- и серосодержащих аминокислот, отметьте среди них незаменимые.

18. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющие в растворе кислую и щелочную реакцию. Дайте полное и сокращенное название.

19. Пептид - карнозин (в- аланин-L-гистидин), встречается в мышцах позвоночных, имеет важное биологическое значение. Напишите его структурную формулу и дайте биологическую характеристику.

20. Аспартам - пищевая добавка для придания продуктам сладкого вкуса, имеет полное название L – аспартил – L –фенилаланин – метиловый эфир. Напишите структурную  формулу.

 

Задачи по разделу «Белки»

1. Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин,аспарагиновую кислоту, лизин, гистидин и серин, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН = 6,2. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду или останутся на линии старта ?

2. Содержание азота в серине составляет 13,3%. Вычислите молекулярную массу серина, если известно, что в молекуле серина содержится один атом азота.

3. Гемоглобин быка содержит 0,336% железа, 0,48% серы и 4,24% аргинина. Вычислите минимальную молекулярную массу гемоглобина быка, число атомов Fе и S, а также остатков аргинина в нем.

4. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина.

5. Лизин содержит 19,17% азота. Вычислите молекулярную массу лизина, если известно, что в молекуле лизина содержатся два атома азота.

6. Молекулярная масса ДНК-полимеразы равна 109000. Вычислите количество аминокислотных остатков в составе молекулы указанного белка.

7. Белок содержит 0,8% цистеина. Вычислите минимальную молекулярную массу этого белка.

 

В заданиях 8-12 выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д).

8. А. Оксилизин. Б. Серин. В. Триптофан. Г. Пролин. Д. Гистидин.

а) содержит кольцо индола; б) иногда встречающаяся в составе белков аминокислота; в) б-иминокислота; г) б-амино-в -оксипропионовая кислота; д) содержит кольцо имидазола.

9. А. -в- Аланин. Б. Метионин. В. Аргинин. Г. Треонин. Д. Тирозин.

а) Аминокислота, содержащая гуанидиновую группировку; б) содержится в природных пептидах - карнозине и ансерине; в) серусодержащая аминокислота; г) оксиаминокислота; д) б- амино -впараоксифенилпропионовая кислота.

10. А. Альбумины. Б. Протамины. В. Глобулины. Г. Гистоны. Д. Проламины.

а) хорошо растворимы в воде; б) содержат не менее 30 % основных аминокислот; в) нерастворимы в воде, растворимы в 70-80 % -ом спирте; г) нерастворимы в воде и солевых растворах умеренных концентраций; д) содержат 80-90 % аргинина.

11. А. Растворимость белка. Б. Осмотическое давление белковых растворов. В. Скорость седиментации белков. а) Зависит от величины молекулярной массы белка; б) зависит от величины рН и ионной силы раствора; в) зависит

от числа растворенных молекул.

12. А. Ферритин. Б. Кератин В. Казеин. Г. Хитин. Д. Нуклеопротеид

а) Фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот; б) белок, содержащий в своем составе 20 % железа и являющийся депо последнего в организме животных; в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы; г) кутикулярный гликопротеид; д) содержит большое количество цистина.

13. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли.

14. Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными типами связей; подберите каждому пронумерованному типу связей буквенный ответ.

1. Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.

2. Связь между - б-амино и б- карбоксильными группами  аминокислот.

3. Связь между радикалами цистеина.

4. Водородные связи между пептидными группировками.

5. Водородная связь между радикалами аминокислот.

6. Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот.

A. Первичная структура.

B. Вторичная структура.

C. Третичная структура.

15. Выберите правильное определение конформации белка.

1. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи

2. Число полипептидных цепей в олигомерном белке.

3. Количество б- спиралей и в- складчатых структур в полипептидной цепи.

4. Пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле.

16. Денатурация белков - сложный процесс изменения нативной конформации молекулы. Что происходит при этом?

1. Изменение нековалентных связей.

2. Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом.

3. Уменьшение растворимости белка.

4. Разрыв пептидных связей.

17. На различиях каких физико-химических свойств белков основаны методы разделения и выделения индивидуальных белков?

1. Метод ультрацентрифугирования.

2. Метод электрофореза.

3. Метод гель-фильтрации.

4. Метод ионообменной хроматографии.

5. Метод солевого фракционирования.

А. Ионизация

В. Гидратация

С. Молекулярная масса

18. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств  белков лежат в основе их разделения методами ионообменной хроматографии и электрофореза?

1. Гидратация молекул.

2. Заряд молекул.

3. Форма молекул.

4. Молекулярная масса.

A. Используется в ионообменной хроматографии

B. Применяется для электрофореза.

C. Применяется для обоих методов

D. Не используется в данных методах.

19. При изучении свойств белков используются (наряду с другими) методы диализа и гель-фильтрации. В каком из перечисленных ниже процессов они находят свое применение?

1.Отчистка белков от низкомолекулярных соединений

2.Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы.

3.Разделение белков по суммарному заряду

4.Определение молекулярной массы.

А. В диализе

В. В гель-фильтрации

С. В обоих методах

D. Ни в том, ни в другом.

Добавить грамоту в портфолио