Белок

Слайд 2

Белки́ ( протеи́ны , полипепти́ды ) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Слайд 3

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных. Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белков В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен (из зерна пшеницы).

Слайд 6

Глютен – это комплекс белков зерна некоторых злаковых культур: пшеницы, ячменя, ржи и овса. Слово «глютен» происходит от английского «glue» – клей. Именно глютен придает хлебу из пшеничной муки его особые свойства – эластичность и пышность.

Слайд 7

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза. Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком.

Слайд 8

Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин). Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо - складчатость. Создаются водородные связи. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Слайд 10

Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.

Слайд 11

Реакция Реактивы Окраска в конце реакции Реагирующая группа или аминокислота Миллонова Разбавленный водой раствор ртути в дымящей азотной кислоте Кирпично-красная Тирозин Гопкинса-Кола (Адамкевича) Смесь глиоксилевой кислоты и раствора белка, подслаивание концентрированной серной кислотой Пурпурные кольца на границе между слоями реагирующих веществ Триптофан Ксантопротеи- новая Подогреть с концентрированной азотной кислотой, затем добавить едкий натрий или аммиак. Происходит нитрирование ароматических кислот Желтая, затем оранжевая Бензольные кольца фенилаланина, тирозина и триптофана Нингидриновая Нингидрин От синей до фиолетовой и красной Свободные аминогруппы или вещества, содержащие такие группы Биуретовая Вначале крепкий раствор едкого калия или натрия, затем разведённый раствор сернокислой меди Пупурная или розовато-фиолетовая Пептидная связь Триптофановая Две капли сильно разведённого формалина (1:500) и две капли 10%-ной сернокислой ртути в 10 %-ной серной кислоте Пурпурная Триптофан

Слайд 12

При нагревании до 70° белки способны свертываться (коагулировать). При этом уменьшается их способность связывать воду. образование дипептида