Эти удивительные белки
А вы не хотели бы узнать, что происходит с пищей в нашем организме, как и при каких условиях протекают химические реакции?
А у вас в школе в химкабинете есть ферменты (амилаза и пепсин); аминокислоты (глицин, лейцин, аланин)?
К сожалению, не в каждой заграншколе есть реактивы, необходимые для проведения различных опытов по темы «белки». Волей судьбы мы оказались в Германии – стране, производящей большое количество самых разных реактивов и в школе, руководство которой выделило средства для проведения наших опытов, за что мы искренне благодарим руководство Генерального консульства и администрацию школы.
Нам удалось проверить несколько интереснейших гипотез, результатами наших исследований мы и хотим поделиться со всеми в этой работе.
Фотоотчет в сжатом виде представлен на страницах нашей презентации.
Скачать:
| Вложение | Размер |
|---|---|
 Эти удивительные белки | 2.19 МБ |
Предварительный просмотр:
Подписи к слайдам:
Содержание Вступление . Цель и задачи проекта. Общая характеристика белков . Роль белков в происхождении жизни на Земле. Как построен белок, структура белка (наша модель) . Количество и роль белков в организмах . Ферменты = энзимы = специфические белки. Как белки помогают нам переваривать пищу. Биокатализаторы. Отличие ферментов от небиологических катализаторов (опыт). Пепсин. Белок – фермент для расщепления пищи в желудке (опыт). Эффект Тиндаля – рассеивание света коллоидными растворами (опыт). Денатурация белков кислотами, щелочами, растворителями (опыт). Биологическое значение белков. Превращение белков в организме. Цветные реакции на белки и аминокислоты (опыт) . Обнаружение белка в муке (опыт). Белки и имунная система. Радиоактивность. Диоксины . Решение задач по теме «белки». ГИА 2019 Проблема получения пищевого белка (опыт) . Познавательно-развлекательная игра «Поле чудес» по теме «Белки ». Подведём итоги. Список используемой литературы и интернет-ссылки.
А вы не хотели бы узнать, что происходит с пищей в нашем организме, как и при каких условиях протекают химические реакции? А у вас в школе в химкабинете есть ферменты ( амилаза и пепсин); аминокислоты ( глицин, лейцин, аланин )? К сожалению, не в каждой заграншколе есть реактивы, необходимые для проведения различных опытов по темы «белки». Волей судьбы мы оказались в Германии – стране, производящей большое количество самых разных реактивов и в школе, руководство которой выделило средства для проведения наших опытов, за что мы искренне благодарим руководство Генерального консульства и администрацию школы. Нам удалось проверить несколько интереснейших гипотез, результатами наших исследований мы и хотим поделиться со всеми в этой работе. Фотоотчет в сжатом виде представлен на страницах нашей презентации , для использования на уроках фото и видеоматериалов в более высоком качестве мы разместили их по ссылке: https :// nsportal.ru/kostenko-l https://nsportal.ru/albom/2019/03/24/kostenko-lyudmila-petrovna/himicheskie-opyty-svoystva-belkov Итак – мы изучаем свойства белков – удивительных, важнейших органических соединений, без которых просто невозможна ЖИЗНЬ! Вступление.
1.Собрать информацию о белках, имеющуюся в интернете и научной литературе, проанализировать, обобщить и представить в виде пособия для подготовки к ЕГЭ. 2.Попробовать в школьной лаборатории провести эксперименты, подтверждающие свойства белков и качественные реакции на белки. 3.На основе полученных данных создать видеоотчет, позволяющий расширить и углубить знания учащихся, желающих сдавать ОГЭ И ЕГЭ о белках и аминокислотах . Задачи проекта Изучение и обобщение теоретического материала о белках и практическое проведение опытов для изучения химических свойств белков с созданием практического результата – видеоотчета для возможного применения этих материалов на уроках и внеурочных занятиях. Цель проекта П риоткрывая горизонты…
Общая характеристика белков. Слово «белок» знакомо нам с раннего детского возраста. Так называем все мы ту часть куриного яйца, которая приобретает белый цвет в процессе кулинарной термической обработки. Учёные обнаружили, что и внутриклеточное содержимое, и сыворотка крови напоминают белок куриного яйца. Белки содержатся и в клетках растений. Иногда наряду с термином «белок» встречается термин « ПРОТЕИН ». Это одно и тоже, но второе название подчёркивает первостепенную роль этих веществ и их биологическое значение: На греческом языке «ПРОТОС» - ПЕРВЫЙ, ВАЖНЕЙШИЙ . На основании химического анализа можно утверждать, что органические белковоподобные вещества содержатся в костной ткани, хрящах, волосах, рогах, перьях – то есть это действительно основа всех структур наших организмов!
Советский биолог и биохимик Александр Иванович Опарин 1894 - 1980 А.И. Опарин впервые предположил, что главную роль в происхождении живого на Земле играли белки. А. И. Опарин предположил, что физико-химические превращения, происходившие в атмосфере тех далёких от нас эпох, могли приводить к образованию простейших примитивных органических соединений из неорганических: аммиака, воды, метана, азота, углекислого газа и водорода. Эти молекулы реагировали между собой под влиянием грозовых разрядов и солнечных лучей. И температура молодой Земли была высокой.
Схема образования пробионтов и коацерватов Смесь газов (аммиака, паров воды, водорода, метана, углекислого газа) + разряды молний + высокая температура = после конденсации продуктов реакции : смесь органических веществ (глицина, аланина , аспарагиновой, глутаминовой , муравьиной, уксусной, молочной, пропионовой кислот и мочевина) – спонтанное объединение белковых соединений , плавающих в водном растворе первичного океана – коацерватные капли , которые были устойчивы в существовавших условиях и при растекании на дочерние коацерваты – одноклеточные организмы .
Как построен белок? С накоплением сведений о структуре белка у нас возник вопрос о том, как связаны между собой аминокислоты в макромолекуле? Оказалось, что, несмотря на разнообразие функций молекул, в структуре белков имеется много общего. Основной связью в структуре белка является пептидная или амидная химическая связь. Для наглядного представления как образуется такая связь мы построили объемную модель.
Первичная структура белка. Строго определённую последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы за счёт пептидной = амидной связи называют первичной структурой. 1. 2. Н 2 О Н 2 О 3.
Вторичная структура белка. Огромное значение в поддержании вторичной структуры белка имеют водородные связи. Водородная связь возникает между молекулами, в состав которых входят водород и сильно электроотрицательный элемент (в частности кислород или азот). Несмотря на то, что водородная связь слабее ковалентной в 15-20 раз, её роль в формировании и поддержании структур белка очень велика. Это объясняется тем, что в молекулах аминокислот имеются многочисленные поляризованные СО-, и N Н-группы, способные образовывать между собой водородные связи. На основании данных ренгеноструктурного анализа было доказано, что только спиральная структура полипептидной цепи, стабилизированная множеством водородных связей, обеспечивает максимальную стабильность белка .
Высшая организация белковых молекул. Третичная структура белка – это способ укладки спиральных структур в глобулярных белках. Третичная структура существует за счёт : дисульфидных , солевых и сложноэфирных мостиков. Для некоторых белков (это относится прежде всего к гемоглобину) характерно более сложное строение, чем то, которое определяется как третичная структура. Четыре полипептидные нити гемоглобина объединяются в более сложную глобулу, которую называют четвертичной структурой белка. При определённых условиях четвертичная структура может диссоциировать , распадаться на составляющие глобулу субъединицы. При восстановлении условий, четвертичная структура восстанавливается.
Высшая организация белковых молекул. При соединении кислорода с гемоглобином четвертичная структура белка меняется, расстояние между цепями уменьшается, создаётся впечатление сжатия глобулы. Таким образом, в процессе переноса кислорода, гемоглобин сам претерпевает изменения: молекула сжимается при связывании с кислородом и расправляется при отдаче его. Этот феномен академик В.А. Энгельгард сравнивал с дыханием, когда сжимается и расправляется грудная клетка. К белкам с четвертичной структурой относятся амилаза, пепсин, лактоглобулин , инсулин. Четвертичная структура белка определяется первичной структурой, т.е. аминокислотной последовательностью каждой субъединицы. Такие отдельные субъединицы способны к самосборке в более крупные белки, и это даёт ряд преимуществ перед одноцепочечными молекулами белка: сводятся к минимуму последствия ошибок при синтезе белков, а также экономится генетический материал.
Количество белков в организме. Количество белков в различных тканях человека неодинаково. МЫШЦЫ содержат до 80% белка, СЕЛЕЗЁНКА, КРОВЬ, ЛЁГКИЕ немного больше, ПОЧКИ – 72%, КОЖА – 63%, ПЕЧЕНЬ – 57%, МОЗГ – 45%. Даже ЖИРОВАЯ ткань, а также КОСТИ и ЗУБЫ содержат до 28% белковой массы. Свежие ткани растений также содержат белки. В СЕМЕНАХ растений белков до 15%, в СТЕБЛЯХ, КОРНЯХ, ЛИСТЬЯХ – 3%, в ПЛОДАХ – до 2%. Если учесть универсальную распространенность белков в животном и, растительном и бактериальном мире и их значительные количества, можно с уверенностью сказать, что я приступаю к ознакомлению интереснейшего и важнейшего класса органических химических соединений.
Роль белков в организме. Данная информация может быть особенно полезна при изучении белков при подготовке к ОГЭ или ЕГЭ по химии и биологии. Функции белков в организмах разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. 1. Структурная = строительная функция: белки незаменимый строительный материал клеточных мембран, цитоплазмы, органоидов клетки, тканей и органов ( кератины являются компонентами кожи, перьев, копыт; коллаген входит в состав соединительной ткани и составляет основу сухожилий и хрящей; фиброин – обязательный компонент шёлка; эластин входит в структуру эластичной соединительной ткани – связок.) 2. Каталитическая функция: белки-катализаторы увеличивают скорость химических реакций ( биокатализаторы – ферменты ). 3. Сократительная=двигательная функция: белки актин и миозин входят в состав мышечных волокон высших организмов, у простейших сократительную функцию выполняет белок динеин (под действием нервного импульса, нити актина скользят вдоль нитей миозина без изменения их собственной длины) . Жгутики и реснички простейших состоят из сократительных белков.
Роль белков в организме. 4. Транспортная функция: белки связывают и переносят с током крови многие соединения ( гемоглобин переносит кислород от лёгких к органам и тканям, превращаясь в оксигемоглобин , и углекислый газ от тканей и органов, превращаясь в карбоксигемоглобин ; такую же роль у беспозвоночных играет гемоцианин ; в мышцах эту функцию берёт на себя миоглобин ; белки сыворотки крови – альбумины – способствуют переносу жирных кислот, токсинов, лекарственных препаратов, ионов меди, цинка, марганца, хлора, йода, многочисленных продуктов обмена; транспортными белками плазмы крови являются глобулины , избирательно взаимодействующие с тироксином, стероидными гормонами , ионами железа). 5. Запасная функция: железо откладывается про запас в селезёнке в виде комплекса с белком ферритином – железа в ферритине содержится до 23%. К запасным белкам относятся белок яйца – овальбумин ; белок молока – казеин ; белок кукурузы – зеин .
Роль белков в организме. 6. Регуляторная функция: белки-гормоны выделяются в кровь гипофизом, щитовидной железой, поджелудочной железой, надпочечниками и эпифизом. А) инсулин (поджелудочная железа) снижает содержание сахара в крови путём повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, т.е. способствует её переходу из крови в клетку. При недостатке инсулина развивается сахарный диабет. Инсулин способствует синтезу гликогена в печени и в мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Б) соматотропин (гипофиз) контролирует рост человека (отсутствие приводит к развитию карликовости, избыток вызывает гигантизм и акромегалию). В) вазопрессин контролирует мочеотделение(подавляет), артериальное давление (повышает). Г) тироксин и трийодтиронин контролируют рост развитие организма, обмен веществ, сердечнососудистую и нервную системы.
Роль белков в организме. 7. Защитная функция: у вирусов белковый капсид защищает генетический материал (ДНК или РНК); у человека антитела обеспечивают иммунитет, а белки плазмы крови – фибриноген и фибрин – обеспечивают свёртывание крови. 8. Токсичная функция: токсические белки обнаружены в яде змей, насекомых, в растениях, у микроорганизмов (токсины скорпиона и змей являются нейротоксинами – препятствуют передаче нервных импульсов). 9. Рецепторная функция: белки рецепторы находятся на поверхности клеточных мембран и включают в работу ферменты на внутренней мембране клетки. Особый интерес вызывают представляют рецепторы, которые поглощают энергию (фоторецепторным белком сетчатки глаза , преобразующим световую энергию, является опсин , который превращается в родопсин. При поглощении света родопсин меняет свою конформацию и возбуждает нервный импульс). 10. Ингибиторная функция: белки способны тормозить действие ферментов, образуя комплексы с этими ферментами. 11. Энергетическая функция : при расщеплении 1г белка образуется 17,2кДж энергии.
Ферменты = энзимы ! Ферменты – это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов, играющие роль биологических катализаторов. Практическое применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времён. Это и сбраживание винограда, и закваска при приготовлении хлеба, и сыроварение. Сейчас в разных пособиях и в научной литературе применяются два понятия: «ферменты» и «энзимы». Эти названия идентичны. Они обозначают одно и то же – биологические катализаторы. Первое слово переводится как «закваска», второе – «в дрожжах». Виталисты считали, что ферменты неотделимы от клетки и вне её не могут функционировать, а энзимы могут работать и вне клетки. В 1871г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их с речным песком. Клеточный сок сохраняет свою способность сбраживать сахар. Этот простой и убедительный опыт русского врача остался без должного внимания. Через 25 лет подобный опыт провёл немецкий учёный Э.Бухнер . Работы А. Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других учёных положили конец виталистическим представлениям в теории биологического катализа, а термины «фермент» и «энзим» стали применяться как равнозначные . В наши дни ферментология — это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2000 ферментов. Вклад в эту науку внесли советские ученые — наши современники А. Е. Браунштейн , В. Н. Орехович , В. А. Энгельгард , А. А. Покровский и др
Химическая природа ферментов. Ферменты – это биологически активные специфические белки. Доказательствами этого утверждения является: 1. ферменты под действием нагревания, кислот, солей тяжёлых металлов, щелочей, длительного облучения ультрафиолетовыми лучами денатурируют; 2. ферменты не проходят через полупроницаемые мембраны, так как имеют большую молекулярную массу; 3. в растворах ферменты, как и белки, под действием электрического тока движутся к катоду или к аноду – это доказывает амфотерный характер ферментов. Многие ферменты – это простые белки. Потому что при гидролизе ферментов образуются только аминокислоты, в гидролизате таких белков-ферментов ничего другого обнаружить не удалось. К простым ферментам относятся: пепсин – фермент, расщепляющий в кислой среде желудка белки до аминокислот; трипсин – фермент поджелудочной железы, который в двенадцатиперстной кишке отвечает за расщепление белков до аминокислот; папаин – растительный фермент, участвующий в гидролизе белков.
Химическая природа ферментов. В состав сложных ферментов входят, кроме аминокислот, вещества, имеющие небелковую природу. Например, окислительно-восстановительные ферменты митохондрий содержат аминокислоты, атомы железа, меди. Небелковой частью фермента являются витамины, мономеры нуклеиновых кислот и фосфорные остатки. Схема строения сложного фермента: КОФЕРМЕНТ - АПОФЕРМЕНТ небелковая часть белковая часть
Отличие ферментов от небиологических катализаторов. 1. Неорганические катализаторы могут применятся в разных реакциях и производствах. А ферменты катализируют только один вид реакций, т.е. они более специфичны. 2. Неорганические катализаторы действуют при очень высоких температурах, а действие ферментов имеет температурный оптимум 35 – 45 градусов Цельсия (при повышении температуры происходит разрушение ферментов). 3. Неорганические катализаторы проявляют свою максимальную активность в сильнокислой или сильнощелочной среде. Ферменты активны только при физиологических значениях кислотности раствора, только при такой концентрации ионов водорода, которая совместима с жизнью и нормальным функционированием клетки, органа или системы органов (при повышении кислотности происходит разрушение ферментов).
Отличие ферментов от небиологических катализаторов. 4. Реакции с участием неорганических катализаторов протекают, как правило, при высоких давлениях, а ферменты работают при нормальном атмосферном давлении. 5. Самым удивительным отличием ферментов является то, что скорость реакций с ферментами в десятки тысяч, а иногда и в миллионы раз выше той, которая может быть достигнута при участии неорганических катализаторов. Проведение опыта с разложением пероксида водорода: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2
Пепсин. Белок – фермент для расщепления пищи в желудке. Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами. Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают « строительные блоки белков » - аминокислоты. При этом в отличие от неорганических катализаторов реакции расщепления с органическим катализатором пепсином идут при нормальной температуре и с высокой скоростью! Мы так же решили увидеть, как же действует этот чудесный фермент и провести опыт по расщеплению белков мяса пепсином.
В результате реакции – мы видим эффект расщепления белка мяса. Уже через 15 минут мы увидели вот такую картину – кусочки мяса превратились как будто в белую вату. (Для сравнения на последнем фото – необработанные кусочки мяса).
Подобный опыт – расщепление белком амилаза (фермент слюны, он же птиалин) глюкозы (сухого сахара). Для сравнения в соседнюю чашку мы также поместили сахар и долили обычной воды такой же температуры. Уже через 5 минут мы увидели полное растворение в результате ускорения расщепления сахара в первой чашке, в обычной воде во второй чашке при низкой температуре сахар растворяется медленнее. Аналогично быстрее чем в воде сахар растворяется слюной в ротовой полости.
Отличие ферментов от небиологических катализаторов. Вывод по опытам: 1. Известный всем пероксид водорода, применяемый в быту как отбеливающее и дезинфицирующее вещество, без катализатора разлагается медленно, в присутствии неорганического катализатора (оксида марганца 4) эта реакция идёт активно, а каталаза фермент, присутствующий во всех клетках) разрушает пероксид водорода с невообразимой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет в одну минуту более 5 миллионов молекул Н 2 О 2 ! 2. Биологические ферменты, действующие при обычной температуре также являются мощнейшими ускорителями реакций, именно благодаря им происходит расщепление пищи.
При растворении белка в воде образуются коллоидные растворы Отличие истинных растворов от коллоидных в размерах частиц растворённого вещества – в истинных растворах размеры частиц до 1нм. Отдельные частицы нельзя обнаружить даже при помощи ультрамикроскопа, поэтому растворы прозрачные. Коллоидный раствор – это тонкодисперсная система, частицы достигают размеров от 1 до 100нм, благодаря значительным размерам частиц в коллоидных растворах можно наблюдать «явление Тиндаля » - светящийся конус. Мы создали прибор для наблюдения данного явления . Коллоидный раствор яичного белка в воде поместили в ящик с проходящим сфокусированным лучом света. Действительно проявляется светящийся конус - частицы коллоидного раствора рассеивают проходящий свет. Если вы решите тоже повторить такой опыт – мы готовы поделиться с вами секретами изготовления данного прибора.
Денатурация белков. Денатурация белка – это разрушение структурной организации белка, его первичной и вторичной структур белковой молекулы, выпадение белка из прозрачного раствора в виде белого осадка: Для проверили варианты денатурации белка мы опытами: 1 ) денатурация белка кислотой 2 ) денатурация белка солями тяжёлых металлов (медный купорос) 3) денатурация белка щелочами 1 2 3 4 5 6 4) денатурация белка спиртами 5) денатурация белка кетонами ( ацетоном ) 6 ) денатурация белка жидкостью для снятия лака (немалой стоимостью !). Вывод – белки нашего организма однозначно свёртываются при попадании на кожу, ногти и волосы спирта, ацетона, жидкости для снятия лака (не пользуйтесь часто!)
Денатурация белка при нагревании – разрушение структурной организации белка , самый известный опыт (при варке яиц), вот как выглядит выпадение белка из прозрачного раствора в виде белого осадка уже при небольшой температуре.
Биологическое значение белков. В процессе обмена веществ благодаря участию в жизненно важных процессах белок непрерывно расходуется. Для обеспечения физиологических функций организма человека и животных, их жизнедеятельности необходимо доставлять белок с пищей. Для определения роли белков в питании существенно также и то, что ни в функциональном отношении, ни как пластический материал белок не может быть заменён другими пищевыми веществами. В то же время белок может в довольно широких пределах замещать собой жиры и углеводы, т.е. идти на синтез этих соединений в организме. Организм часто испытывает недостаток или дефицит белка. Эксперты Всемирной организации здравоохранения считают, что примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 миллионов тонн в год.
Биологическое значение белков. Выраженная белковая недостаточность – явление обычное в слаборазвитых странах. Особенно широко распространена скрытая, т.е. ещё не приводящая к болезни, так называемая субклиническая, белковая недостаточность. При этом понижается количество белка в крови, понижается осмотическое давление крови, кровь хуже отбирает воду у тканей, возникают голодные отёки. Дефицит белка на фоне недоедания приводит к пищевой дистрофии. Белка больше всего в мясе, рыбе, сыре, яйцах, сое, орехах, горохе. Недостаточное поступление белка с пищей приводит к серьёзным нарушениям в организме, а безбелковое питание неизбежно кончается смертью подопытных животных. В организме постоянно происходит обновление и разрушение клеток, внеклеточного вещества и других структурных компонентов, в состав которых входят белки. Это постоянное обновление организма требует непрерывного поступления аминокислот. Поэтому пластическая = структурная роль белков в отличие от энергетической просто незаменима.
Биологическое значение белков. Важным для организма является не только количество белка, потребляемого с пищей, но и его качество. Например, для компенсации распавшегося в организме белка необходимо, чтобы с пищей поступил 1г аминокислоты метионина. В одних продуктах такое количество метионина содержится в 50г белка, в других – в 200г белка, т.е. биологическая ценность первого белка выше, его требуется меньше для покрытия потребностей организма в метионине. Наиболее нужными для человека являются белки мяса, молока, яиц , картофеля. Некоторые белки имеют полноценный аминокислотный состав, но они плохо расщепляются в пищеварительной системе человека. Это белки шерсти, перьев, волос. Если исключить некоторые заменимые аминокислоты из пищи, то организм «не заметит» их отсутствия, т.е. они будут синтезироваться в организме из углеводов, жиров, кетокислот.
Биологическое значение белков. Недостаток других незаменимых аминокислот приводит к нарушению синтеза , расстройству нервной системы , болям, потере массы и трудоспособности: валин , лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, треонин , фенилаланин , метионин . Для детей необходимы аргинин и гистидин . Наилучшим соотношением заменимых и незаменимых аминокислот для человека отличается белок куриных яиц. Он считается эталонным. Для взрослого человека в сутки нужно около115г белка. Если же использовать белок куриного яйца, то достаточно 40г. Опыты на животных показали, что при белковом голодании не все органы уменьшают свою массу равномерно. Белки мышц, печени, плазмы крови расходуются при белковом голодании в первую очередь. В критический период голодания ( анорексия ) они становятся белковым источником для жизненно важных органов: мозга, сердца, эндокринных желёз.
Биосинтез белка в клетке. Этапы биосинтеза белка: (данную информацию могут использовать ученики и учителя при изучении белков и в химии, и в биологии (особенно если вы готовитесь к ОГЭ или ЕГЭ ). 1. транскрипция –синтез молекулы матричной=информационной РНК на ДНК по принципу комплементарности , при котором происходит переписывание информации о первичной структуре одной полипептидной цепи на молекулу и-РНК ( каждая и-РНК соответствует одному белку ); синтез происходит в ядре клетки; между аденином и тимином образуется двойная химическая связь, а между гуанином и цитозином - тройная: ДНК (две цепочки) - и-РНК Тимин = Аденин = Урацил Цитозин = Гуанин = Цитозин Аденин = Тимин = Аденин и-РНК выходит в цитоплазму. Обращаем Ваше внимание, что тимин в РНК отсутствует – комплементарным аденину является урацил .
Биосинтез белка в клетке. 2. трансляция – синтез белка рибосомами в соответствии с информацией, записанной на и-РНК : и-РНК т-РНК Урацил = Аденин Цитозин = Гуанин Аденин = Урацил а) соединение аминокислот с акцептором транспортной РНК ; происходит в цитоплазме клетки: т-РНК состоит из 70-80 нуклеотидов; комплементарные звенья т-РНК слипаются, образуя «лист клевера» и к «черешку» = акцептору т-РНК присоединяются аминокислоты. На верхушке т-РНК находится антикодон = кодовый триплет нуклеотидов. б) на и-РНК располагаются несколько рибосом ( в них содержится рибосомальная РНК), передвигаясь скачкообразно, они осуществляют одновременный синтез большого числа одинаковых молекул белка;
Биосинтез белка в клетке. в) т-РНК подходит к рибосомам, и если антикодон т-РНК комплементарен триплету и-РНК , то аминокислота встраивается в белковую молекулу. Таким образом удлиняется молекула белка. Процесс переноса и образования пептидной связи идёт с затратами АТФ.
Схема обмена белков в организме человека. Расщепление белков Пепсин желудка рН=1,5-2 пища Белки расщепляются на аминокислоты Трипсин, Химотрипсин поджелудочной железы в двенадцатиперстной кишке Тканевая жидкость Круги кровообращения Продукты обмена + вода к органам выделения Энергия для жизнедеятельности Кровь, Печень (синтез аминокислот), Всасывание аминокислот в кровь в микроворсинках тонкого кишечника Синтез индивидуальных белков человека клетки
Превращение белков в организме. Белковые вещества пищи в ротовой полости подвергаются механической обработке (измельчаются зубами). Попадая в желудок в кислой среде (рН=1,5 – 2, соляная кислота), белки подвергаются химической обработке. Под воздействием пепсина начинается расщепление белков до аминокислот. Под действием химотрипсина и трипсина, которые выделяются поджелудочной кислотой, в двенадцатиперстной кишке продолжается расщепление белков до аминокислот. В микроворсинках тонкого кишечника происходит всасывание аминокислот в кровь и по воротной вене печени часть аминокислот попадают в печень, где из поступивших аминокислот отбираются нужные организму и по кругам кровообращения направляются к органам, тканям, клеткам. Остальные либо теряют аммиак и превращаются в жиры и углеводы, либо используются для создания других аминокислот, недостающих организму.
Превращение белков в организме. Благодаря диффузии, аминокислоты из капилляров попадают в тканевую жидкость. Из тканевой жидкости аминокислоты проникают в клетки, где используются для пластического и энергетического обменов. Из аминокислот происходит биосинтез индивидуальных человеческих белков необходимых для строительства новых органоидов клетки, новых клеток и структур организма (для регенерации утраченных). В результате энергетического обмена происходит расщепление белков с образованием энергии для жизнедеятельности организма (1г белка – 17,2кДж энергии) и образованием продуктов обмена (аммиака, сероводорода, мочевины, воды, углекислого газа), которые удаляются из организма в результате фильтрования крови почками , а также через лёгкие и кожу.
Аминокислоты – составная часть белков. В состав белков входят аминокислоты, которые можно выделить при кислотном или щелочном гидролизе или при действии ферментов. Кислотный гидролиз проводят кипячением белка с растворами соляной или серной кислот в течение 10-20 часов. При таком гидролизе природного белка, содержащего примеси углеводов или жиров, образуется смесь побочных продуктов коричневого цвета. При щелочном гидролизе белков некоторые аминокислоты разрушаются. Гидролиз белков при оптимальной температуре провели при помощи ферментов - ПЕПТИДАЗ. NH2-CH2-CO - NH-CH2-COOH + H2O = NH2-CH2-COOH+NH2-CH2-COOH дипептид глицилглицин с пептидной = амидной связью альфааминоэтановая кислота=глицин
Свойства аминокислот. Учёные выяснили , что в состав белков входят только альфа-аминокислоты , основными функциональными группами их являются: карбоксильная (-СООН), аминогруппа (- NH2) , -SH , гидроксогруппа ( - ОН), = N Н. При растворении белков или аминокислот в воде образуются растворы кислого или основного характера. ??ОПЫТ С ЛАКМУСОМ ИЛИ Ф/Ф Этот факт объясняется тем, что в белках содержатся такие аминокислоты, как аспарагиновая и глютаминовая, имеющие две карбоксильные группы – тогда белок приобретает кислотные свойства. В других белках преобладают аргинин, лизин или гистидин, имеющие две аминогруппы, что сообщает белкам основные свойства. ??ОПЫТЫ
Состав аминокислот. МЕТОД МОДЕЛИРОВАНИЯ. Составление моделей аминокислот (конструктор): Моноаминокислоты : глицин Н 2 N – СН 2 – СООН Аланин СН 3 – СН – СООН N Н 2 Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая НООС – СН – СН 2 – СООН N Н 2 Глутаминовая НООС – СН – СН 2 – СН 2 – СООН N Н 2 Диаминомонокарбоновые кислоты: лизин Н 2 N – СН 2 – СН 2 – СН 2 - СН 2 – СН – СООН N Н 2
Свойства аминокислот. Растворимость. Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимы в воде. Многие со сладким вкусом, но неприятным привкусом, не растворимы в эфире. В аминокислотах, входящих в состав белков. Содержатся полярные группы, обладающие сродством к воде. Поэтому белки растворяются в воде хорошо, образуя коллоидные растворы.
Реакции с карбоксильной группой аминокислот. 1 Аминокислоты взаимодействуют с металлами, стоящими в электрохимическом ряду напряжений до водорода, с образованием соли и выделением водорода: 2NH 2 -CH 2 -COOH + 2Na = 2NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 Альфааминоэтановая кислота натриевая соль альфааминоэтановой кислоты 2. Аминокислоты взаимодействуют с основными оксидами с образованием соли и воды: 2NH 2 -CH 2 -COOH + CaO = (NH 2 -CH 2 -COO)2Ca + H 2 O Альфааминоэтановая кислота кальциевая соль альфааминоэтановой кислоты 3. Аминокислоты взаимодействуют со щелочами с образованием соли и воды: NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH = NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O Альфааминоэтановая кислота натриевая соль альфааминоэтановой кислоты
Реакции с карбоксильной группой аминокислот. 4. Аминокислоты взаимодействуют с солями слабых летучих нестабильных кислот с образованием соли, воды и выделением пузырьков углекислого газа: 2NH 2 -CH 2 -COOH + Na 2 CO 3 = 2NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O+CO 2 Альфааминоэтановая кислота натриевая соль альфааминоэтановой кислоты 5. Аминокислоты участвуют в реакциях этерификации = реакциях со спиртами с образованием сложных эфиров и воды: NH 2 -CH 2 -COOH + C 2 H 5 OH = NH 2 -CH 2 -COO-C 2 H 5 + H 2 O Альфааминоэтановая кислота этиловый эфир альфааминоэтановой кислоты
Реакции идущие за счёт аминогруппы аминокислот. 6. Аминокислоты за счёт аминогруппы, проявляя основные свойства, взаимодействуют с кислотами: NH 2 -CH 2 -COOH + HCl = (NH 3 -CH 2 -COOH)Cl Альфааминоэтановая кислота хлороводородная соль альфааминоэтановой кислоты 7. С участием двух функциональных групп проходят реакции образования дипептидов: NH 2 -CH 2 -COOH+NH 2 -CH 2 -COOH=NH 2 -CH 2 -CO - NH-CH 2 -COOH + H 2 O Альфааминоэтановая кислота=глицин дипептид глицилглицин с пептидной = амидной связью
Цветные реакции на белки и аминокислоты. Ксантопротеиновая реакция направлена на обнаружение в белках бензольных колец. К раствору белка добавили концентрированную азотную кислоту и наблюдали появление жёлтого окрашивания. Затем добавили раствор гидроксида аммония и окрашивание стало оранжевым. Белок + HNO3 = жёлтое окрашивание + NH4OH = оранжевое окрашивание. Вывод: в состав белков куриного яйца входят бензольные кольца. Жёлтый цвет объясняется тем, что циклические аминокислоты, входящие в белок, образуют с азотной кислотой нитропроизводные жёлтого цвета. Именно поэтому при случайном попадании азотной кислоты на кожу, ногти, перья, шерсть ткани желтеют.
Цветные реакции на белки и аминокислоты. Биуретовая реакция направлена на обнаружение пептидных = амидных связей между аминокислотами в белке. К раствору белка добавили свежеприготовленный раствор гидроксида меди (2) и наблюдали появление фиолетового окрашивания. Белок + Cu(OH)2 = сине-фиолетовое окрашивание Вывод: в состав белков куриного яйца входят аминокислоты, соединённые между собой пептидными связями. А пептиды или продукты гидролиза белка приводят к появлению сине-фиолетовой окраски.
Цветные реакции на белки и аминокислоты. Реакция Фоля = цистеиновая реакция направлена на обнаружение серы дисульфидных мостиков в серосодержащих аминокислотах (цистеин). Суть реакции в том, что при кипячении белка со щёлочью цистин и цистеин легко отщепляют серу. К раствору белка добавили ацетат свинца и наблюдали появление чёрного осадка. Белок куриного яйца + NaOH + (CH3COO)2Pb = PbS ( чёрный) Белок растительный клейковина + NaOH + (CH3COO)2Pb = = PbS ( чёрный осадок). Вывод: в состав белков куриного яйца входит сера в составе дисульфидных мостиков.
Обнаружение белка в муке. Впервые белок был получен (в виде клейковины ) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки. Мы также провели подобный опыт. 50г муки помещаем в марлю или бинт и тщательно промываем в воде. Наблюдаем помутнение раствора – вымывается крахмал, выполняющий функцию запаса питательных веществ. Его наличие проверяем каплей раствора йода – наблюдается посинение раствора. В марле остаётся липкая масса – это и есть растительный белок клейковина. Проверяем наличие белка биуретовой реакцией: Белок + Cu(OH)2 = сине-фиолетовое окрашивание. Вывод: в состав клейковины входят аминокислоты, соединённые между собой пептидными связями.
Иммунная система. Антитела представляют собой белки иммуноглобулины . Они способны распознавать строго определённый антиген, структурно соответствующий им и связывают его. Человеческий организм способен образовывать примерно 100 миллионов различных антител, распознающих любые чужеродные вещества, в том числе и те с которыми мы никогда не сталкивались. У млекопитающих сформировались две системы иммунитета – клеточный и гуморальный . Это связано с развитием двух типов лимфоцитов – Т- и В-клеток , которые образуются из стволовых клеток в костном мозге. В формировании иммунологической компетентности Т-клеток решающую роль играет тимус = вилочковая железа . Т-клетки атакуют следующие объекты: а) клетки инфицированные бактериями и вирусами ; б) злокачественные клетки ; в) трансплантированные органы и ткани . В атаке участвует вся иммунная клетка, поэтому ответ называется клеточным.
Иммунная система. Выделяют два типа В-клеток – клетки памяти и эффекторы . Эффекторы выделяют в кровь, тканевую жидкость и лимфу огромные количества антител, а живут всего несколько суток. Клетки памяти циркулируют годами и способны давать иммунный ответ на любую возможную инфекцию в будущем . Клетки памяти важны в случае повторного проникновения в организм уже встречавшегося антигена. Клетки памяти многочисленны, поэтому реакция на повторное заражение развивается намного быстрее и по силе превышает первичнный ответ. Каждый новый контакт с данным возбудителем болезни только усилит сопротивляемость ему. Этот принцип лежит в основе первичной и вторичной вакцинаций. После связывания антигена антителами образуется комплекс, который распознаётся и переваривается фагоцитами .
Радиоактивное излучение He ê α β γ Электромагнитные излучения Наибольшую опасность для белков иммунной системы представляет радиоактивное загрязнение в результате деятельности человека. В настоящее время радиоактивные элементы широко используются в различных областях хозяйства. Халатное отношение к хранению и траспортировке этих элементов, а также захоронение отходов приводит к серьезным радиоактивным загрязнениям (например испытание атомного оружия)
Воздействие радиоактивных веществ α излучения β излучения γ излучения Погибают самые чувствительные клетки организма: иммунные, половые , кровеносные и желудочно-кишечного тракта
Диоксины Проблема диоксинов в настоящее время стала актуальна,поскольку диоксинны угражают человеческой жизни. Начнем с химии, чтобы лучше понять опасность этого соединения. В центре молекулы два атома кислорода, соединенные с двумя бензольными кольцами ( б ензольное кольцо - структурная формула органического вещества - бензола С 6 Н 6 .), каждое из которых, в свою очередь, связано с двумя атомами хлора. Совершенная форма, но эта формула принадлежит самому токсичному из всех искусственных веществ, действие которого сильнее цианидов, стрихнина, кураре, запрещенных сегодня отравляющих веществ: зомана, зарина. Во всем мире классический диоксин признан абсолютным ядом. Однако под диоксинами следует подразумевать не какое-то конкретное вещество, а несколько десятков семейств, включающих кислородсодержащие ксенобиотики, а также семейство бифенилов , не содержащих атомы кислорода. В малых дозах диоксины не столько отравляют, сколько именно видоизменяют живое. Симптоматика диоксинового отравления крайне сложна. Диоксин может годами накапливаться в организме, не вступая там ни в какие взаимодействия, а затем дать о себе знать в виде самых разнообразных болезней. Блокируя рецепторы, молекула диоксина , как и злосчастный вирус СПИДа , подавляет иммунные возможности организма. Начаться может с мелочи - с раздражения кожи. Потом появляются незаживающие фурункулы.
Диоксины образуются в качестве побочного продукта при производстве гербицидов хлорфенольного ряда Диоксины, подавляя иммунитет и интенсивно воздействуя на процессы деления и специализации клеток, провоцируют развитие онкологических заболеваний. Вторгаются диоксины и в сложную отлаженную работу эндокринных желез. Вмешиваются в репродуктивную функцию, резко замедляя половое созревание и нередко приводя к женскому и мужскому бесплодию. Они вызывают глубокие нарушения практически во всех обменных процессах, подавляют и ломают работу иммунной системы, приводя к состоянию так называемого «химического СПИД’а ». Недавние исследования подтвердили, что диоксины вызывают уродства и проблемное развитие у детей. В организм человека диоксины проникают несколькими путями: 90 процентов — с водой и пищей через желудочно-кишечный тракт, остальные 10 процентов — с воздухом и пылью через лёгкие и кожу. Эти вещества циркулируют в крови, откладываясь в жировой ткани и липидах всех без исключения клеток организма. Через плаценту и с грудным молоком они передаются ребенку.
Структурная формула диоксинов O CH C Cl-C Cl-C CH C Cl-C Cl-C CH CH C C O
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . №20. Вариант 1. Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите уровень его организации, мономеры, которые его образуют, и вид химических связей между ними. Заполните пустые ячейки таблицы, используя термины и понятия, приведённые в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквой, выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка. Ответ (смотри слайд №10): Уровень организации Вид химических связей Мономер полипептида между мономерами Первичная структура пептидная или амидная мономерами белков молекулы белка связь являются аминокислоты А Б В 8 7 4
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . № 27 Вариант 1. Фрагмент молекулы ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ЦАГ ТГТ ЦГЦ ТАГ ТТА. Определите последовательность аминокислот во фрагменте полипептидной цепи и обоснуйте свой ответ. Какие изменения могли произойти в результате генной мутации во фрагменте молекулы ДНК, если вторая аминокислота в полипептиде заменилась на аминокислоту Про? Какое свойство генетического кода определяет возможность существования разных фрагментов мутированной молекулы ДНК? Ответ обоснуйте. Ответ ( смотрите слайды № 31, 32, 33): Свойство генетического кода – избыточность = вырожденность, поэтому одной аминокислоте соответствует четыре триплета: аминокислоте ПРО соответствуют: ДНК: Г Г А ; Г Г Г; Г Г Т; Г Г Ц . и-РНК : ЦЦУ ; ЦЦЦ; ЦЦ А; ЦЦГ. АК: ПРО
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . ДНК и-РНК Белок (последовательность аминокислот) Ц Г А У вал Г Ц Т А Г Ц тре замена на ПРО: Т А Ц Г Г Ц ала Ц Г Т А А У иле Г Ц Т А Т А асн А У
Решение задач ЕГЭ 2019 года. Замена второй аминокислоты на Про возможна, если второй триплет в ДНК ТГТ заменить, следовательно измениться структура и-РНК : ДНК и-РНК Белок (последовательность аминокислот) Г Ц Г Ц ПРО: А У Г Ц Г Ц ПРО Г Ц Г Ц Г Ц ПРО Т А Г Ц Г Ц ПРО Ц Г
Решение задач ЕГЭ 2019 года. №3. Вариант 2. Сколько нуклеотидов во фрагменте матричной цепи ДНК кодируют 55 аминокислот во фрагменте полипептида? Запишите только число. Ответ : одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами, значит 55 аминокислот кодируется: 55 * 3 = 165 .
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . №20. Вариант 3. Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите уровень его организации, форму молекулы и вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Заполните пустые ячейки таблицы, используя термины и понятия, приведённые в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквой, выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка. Ответ (смотри слайд №13): Уровень организации Формула молекулы вид взаимодействия полипептида полипептида третичная структура глобулярная гидрофобные молекулы белка А Б В 2 8 4
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . № 27 Вариант 3. Фрагмент молекулы ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: АТА АГГ АТГ ЦЦТ ТТТ. Определите последовательность аминокислот во фрагменте полипептидной цепи и обоснуйте свой ответ. Какие изменения могли произойти в результате генной мутации во фрагменте молекулы ДНК, если вторая аминокислота в полипептиде заменилась на аминокислоту ФЕН? Какое свойство генетического кода определяет возможность существования разных фрагментов мутированной молекулы ДНК? Ответ обоснуйте. Ответ ( смотрите слайды № 31, 32, 33): Свойство генетического кода – избыточность = вырожденность, поэтому одной аминокислоте соответствует два триплета: аминокислоте ФЕН соответствуют: ДНК: ААА; ААГ . и-РНК : УУУ ; УУЦ. АК: ФЕН
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . ДНК и-РНК Белок (последовательность аминокислот) А У Т А тир А У А У Г Ц сер замена на ФЕН: Г Ц А У Т А тир Г Ц Ц Г Ц Г гли Т А Т А Т А лиз Т А
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . Замена второй аминокислоты на Про возможна, если второй триплет в ДНК ТГТ заменить, следовательно измениться структура и-РНК : ДНК и-РНК Белок (последовательность аминокислот) А У А У ФЕН А У А У А У ФЕН Г Ц
Решение задач ЕГЭ 2019 года. №20. Вариант 4. Рассмотрите рисунок и укажите названия процессов, обозначенных цифрами 1 и 2. Назовите конечный продукт процесса 2. Заполните пустые ячейки таблицы, используя термины и понятия, приведённые в списке. Ответ (смотрите слайды 31, 32, 33): Процесс 1 Процесс 2 Конечный продукт Транскрипция трансляция полипептид А Б В 2 1 4
Решение задач по ЕГЭ 2019 года. №27. Вариант 4. Генетический аппарат вируса представлен молекулой РНК: АУГГЦУУУУГЦААУА Определите нуклеотидную последовательность фрагмента двухцепочечной молекулы ДНК, которая синтезируется в результате обратной транскрипции на вирусной РНК. Установите последовательность нуклеотидов в и-РНК и аминокислот во фрагменте белка вируса, закодированных в найденном фрагменте ДНК, а также антикодоны т-РНК , которые транспортируют эти аминокислоты. Матрицей для синтеза и-РНК , на которой идёт синтез вирусного белка, является только цепь ДНК, которая комплементарна вирусной РНК.
Решение задач по ЕГЭ 2019 года. Ответ (Смотрите слайды 31, 32, 33): РНК вируса ДНК и-РНК Аминокислоты белка т-РНК А Т = А А У У А = Т У мет А Г Ц = Г Г Ц Г Ц = Г Г Ц Ц Г = Ц Ц ала Г У А = Т У А У А = Т У А У А = Т У фен А У А = Т У А Г Ц = Г Г Ц Ц Г = Ц Ц ала Г А Т = А А У А Т = А А У У А = Т У иле А А Т = А А У
Подготовка к ЕГЭ 2019. Решение задач . №27. Вариант 6. Фрагмент полипептида имеет следующую аминокислотную последовательность: фен-тир-глу-лиз-асп . Определите антикодоны т-РНК , участвовавших в переносе этих аминокислот в активный центр рибосомы при биосинтезе этого полипептида. АК: фен – тир – глу – лиз – асп . и-РНК : УУУ УАУ ГАА ААА ГАУ (первый вариант) УУЦ УАЦ ГАГ ААГ ГАЦ (второй вариант) т-РНК : ААА АУА ЦУУ УУУ ЦУА (первый вариант) ААГ АУГ ЦУЦ УУЦ ЦУГ (второй вариант) Свойство генетического кода – избыточность = вырожденность, поэтому одной аминокислоте соответствует несколько триплетов, аминокислоты кодируются более чем одним кодоном и переносятся т-РНК с соответствующими антикодонами.
СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ПИЩЕВОГО БЕЛКА Разработан для переработки молочной сыворотки
Проблема получения пищевого белка. Человечество должно сосредоточить усилия на разработке биотехнологических процессов для производства продукции, используемой в медицине, сельском хозяйстве и промышленности. Особенно важным является индустриальное производство белковых веществ, которые можно получить из отходов целлюлозно-бумажной, спиртовой и деревообрабатывающей промышленности, из отходов переработки растительного сырья (кукурузы, соломы, камыша). Применение кормового белка в животноводстве ведёт к быстрым привесам, снижению расхода кормов, т.е. повышает эффективность промышленного производства животноводческой продукции, а значит решение проблем голода при значительном увеличении численности населения на планете.
Получение пищевого белка. Оптимальной для воплощения нашего опыта является сыворотка, которая является отходами при производстве творога и сыра. Мы взяли сыворотку из пакетов молодого сыра «МОЦАРЕЛЫ» и после изготовления творога из кефира . Данную сыворотку раньше пытались использовать на корм скоту, но она вызывает расстройство в работе ЖКТ животных. 1. Молочную сыворотку нагрели до температуры 95 градусов цельсия 2. Добавили раствор лимонной кислоты , чтобы рН был равен 6,0 – 6,5. 3. Выдержали раствор ещё 30 минут и получили кормовой = пищевой белок Вывод: повысить качество питания животных можно за счёт белков полученных переработкой молочной сыворотки.
Познавательно-развлекательная игра «Поле чудес» по теме «Белки». Для проведения игры просто запустите файл презентации «Германия Бонн Костенко ЛП игра Поле чудес по теме Белки» . Для перехода между турами – выберите тур. Обратный переход осуществляется по стрелке в нижней части кадра. При ответе участника выберите названную букву на панели алфавита. Если выбранная буква в слове есть – на панели алфавита она изменит цвет на зеленый и на панели слова откроется названная буква. При выборе звёздочки в верхней части кадра откроются все буквы слова. 1 тур: процесс образования белковой молекулы на иРНК при помощи рибосом - трансляция. 2 тур: образование информационной = матричной РНК на ДНК по принципу комплементарности - транскрипция 3 тур: присоединение фермента РНК-полимеразы к определённому участку цепи ДНК в стартовой точке транскрипциии - инициация . Финал: удвоение двухцепочечной ДНК по принципу комплементарности - репликация . Суперигра : наращивание полипептида на 1 аминокислоту - элонгация .
Подведем итоги: Проанализировать всю информацию о белках, имеющуюся в интернете и научной литературе, конечно же задача довольно глобальная. Но мы надеемся что немного расширить горизонты неизвестного нам все же удалось. Результаты нашей работы, отчет о проведенных нами экспериментах, подтверждающих свойства белков и качественные реакции на белки представлены в виде этой презентации и подготовленной интерактивной игры, а также небольшого пособия по решению некоторых задач для подготовки к ЕГЭ. Надеемся что это позволит и нашим читателям расширить и углубить знания по теме «белки», подготовиться к ОГЭ И ЕГЭ . Спасибо за внимание к нашей работе. Мы убедились сами и надеемся , что сумели доказать очень большое значение и незаменимость белков растительного и животного происхождения в организме человека.
Литература и интернет-ссылки. 1. О.С. Комаров, А.А.Терентьев «Химия белка» 2. Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут «Биология», том 2, издательство «Мир» 3. https ://ru.wikipedia.org/wiki/% D0%9F%D0%B5%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD 4.http://www.xumuk.ru/biologhim/219.html 5.http://chemlib.ru/books/item/f00/s00/z0000039/st101.shtml
Вода может клеить?
Рисуем осень: поле после сбора урожая
Астрономы получили первое изображение черной дыры
Тигрёнок на подсолнухе
И тут появился изобретатель