10 класс Биология ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА. БЕЛКИ. КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ
методическая разработка по биологии (10 класс) на тему

Новикова Елена Николаевна

Тема 3.

Органические вещества. Белки.

Конформации белковой молекулы.

Классификация белков. Функции белков.

Ферменты

 

Скачать:

ВложениеРазмер
Microsoft Office document icon tema3.doc314.5 КБ

Предварительный просмотр:

ТЕМА 3.

ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА. БЕЛКИ.

КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

ФЕРМЕНТЫ

1. Основные вопросы теории

Органические вещества клетки.

Белки (пептиды, протеины, протеиды)

Белки – азотсодержащие органические соединения, макромолекулы, гетерополимеры, мономером является аминокислота.

                                                         H  

                                                          |

NH2-CH-COOH,       или       NH2-C-COOH,                                                                                                                                                                  |                                               |            

         R                                             R

где NH2 – аминогруппа (основные свойства)

COOH–карбоксильная группа (кислотные свойства)

R – радикал

Аминокислоты – амфотерные соединения. В состав белков входят 20 аминокислот.

20 аминокислот

заменимые

незаменимые

синтезируются в организме

не могут быть синтезированы в организме человека и животных, должны поступать с пищей

гли, ала, сер, асп, глу, асн, глн, цис, тир, про

арг, гис, три, мет, лиз, вал, лей, илей, тре, фен

В зависимости от R

неполярные

полярные

незаряженные

полярные заряженные

ала, вал, лей, илей, про, мет, фен, три

гли, сер, тре, цис,

тир, асн, глн

+

лиз, арг, гис          

асп, глу

Специфичная последовательность чередования аминокислот в белке определяется генетически.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (С-N).

Если соединяется много аминокислот (более 10), то получается полипептид.

Конформации белковой молекулы

  1. Первичная структура (линейная) – полипептид, связанный пептидными связями (связь между C-N, между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты). Специфична, определяется последовательностью нуклеотидов ДНК, кодирующей данный белок.
  2. Вторичная структура – α-спираль (пружина), β-слой (складчатый слой): водородные связи (связь между Н аминогруппы и О карбоксильной группы) между витками спирали или цепями складчатого слоя. Кератин (α-спираль), фиброин (β-слой).
  3. Третичная структура – суперспираль, глобула: связи между радикалами: дисульфидные (S-S связи), ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия. Инсулин, иммуноглобулины, миоглобин.
  4. Четвертичная структура – несколько третичных структур: слабые взаимодействия между радикалами и Ван-дер-Ваальсовы силы между субъединицами. Гемоглобин (2α- и 2β-цепи), лактатдегидрогеназа, гексокиназа.

(Видеофрагмент «Структуры белка».)

Денатурация – утрата конформации, присущей данной белковой молекуле.

Денатурацию вызывают: нагревание, воздействие излучений, сильные кислоты, щелочи, концентрированные растворы солей, тяжелые металлы, органические растворители, детергенты.

Если сохраняется первичная структура белка, то возможна ренатурация, т.е. восстановление конформации белка.

(Видеофрагмент «Денатурация белка».)

Классификация белков

Белки по структуре

фибриллярные

промежуточные

глобулярные

вторичная структура

фибриллярные, но

растворимые в воде

третичная структура

нерастворимы в воде

растворимы в воде

механическая прочность;

коллаген, кератин

фибриноген

антитела, ферменты, гормоны

Белки по составу

простые (протеины)

сложные (протеиды)

состоят только из аминокислот

состоят из аминокислот и небелковой части (простетической группы)

альбумины, глобулины, гистоны, актин, миозин, фибриноген, пищеварительные ферменты

фосфопротеиды (казеин молока),

гликопротеиды (муцин),

металлопротеиды (ферритин),

нуклеопротеиды (в составе ДНК, РНК),

липопротеиды (компоненты мембран),

хромопротеиды (гемоглобин)

Функции белков. Ферменты

  1. Структурная: клеточные мембраны органоидов клеток и внеклеточных структур; кератин (волосы), фиброин (шелк), коллаген (хрящ, сухожилия), эластин (связки).
  2. Двигательная: сократительные белки: актин (неподвижные нити миофибриллы) и миозин (подвижные нити миофибриллы).

(Видеофрагмент «Мышечные сокращения».)

  1. Транспортная: гемоглобин (транспорт О2 и СО2 в крови), трансферрин (транспорт железа), миоглобин (транспорт О2 в мышцах).
  2. Защитная: антитела (иммуноглобулины), фибриноген, тромбин.
  3. Регуляторная: гормоны инсулин, глюкагон, АКТГ, соматотропин.
  4. Рецепторная: в составе мембранных рецепторов обеспечивают ответ клетки на раздражение (родопсин).
  5. Запасающая: резервные источники энергии: яичный альбумин, казеин молока.
  6. Энергетическая (в самую последнюю очередь): при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
  7. Токсины (змеиный яд, дифтерийный токсин), антибиотики (неокарциностатин).
  8. Каталитическая: белки-ферменты – биологические катализаторы, вещества, ускоряющие реакции.

Свойства ферментов

  • все ферменты – глобулярные белки (исключение: рибозим – РНК-фермент);
  • увеличивают скорость реакции, но сами не расходуются; активность меняется в зависимости от t, рН, давления, концентрации;
  • для эффективной работы необходимы небелковые компоненты – кофакторы;

фермент

+

кофактор

=

голофермент

апофермент

неорганические ионы

простетическая группа

кофермент

связана прочно

связан слабо

  • обладают специфичностью, т.е. один фермент катализирует только одну реакцию.

Специфичность работы фермента объясняется взаимоотношением субстрата и активного центра (3 - 12 аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом). На это существует 2 точки зрения:

  1. Гипотеза «ключа и замка» – Э. Фишер, 1890 г.

  1. Гипотеза индуцированного соответствия – Д. Кошланд, 1959 г.

Классификация ферментов (2000)

1. Оксидоредуктазы (перенос атомов Н и О или электронов).

2. Трансферазы (перенос группы атомов).

3. Гидролазы (реакции гидролиза).

4. Лиазы (присоединение или отщепление группы атомов).

5. Изомеразы (внутримолекулярные перестройки).

6. Лигазы (соединение двух молекул).

2. Тесты с выбором одного правильного ответа

1. Изменяемыми частями аминокислоты являются:

а) аминогруппа и карбоксильная группа;

б) радикал;

в) карбоксильная группа;

г) радикал и карбоксильная группа.

2. Первичная структура белка удерживается:

а) водородными связями;

б) пептидными связями;

в) гидрофобными связями;

г) дисульфидными связями.

3. Вторичную структуру белковой молекулы поддерживают в основном … связи.

а) водородные;

б) ионные;

в) пептидные;

г) гликозидные.

4. Молекулы белков отличаются друг от друга:

а) последовательностью чередования аминокислот;

б) количеством аминокислот в молекуле;

в) формой третичной структуры;

г) всеми указанными особенностями.

5. Какое из соединений не построено из аминокислот?

а) гемоглобин;

б) гликоген;

в) инсулин;

г) альбумин.

6. Как поступают в клетки животных незаменимые аминокислоты?

а) синтезируются в самих клетках;

б) поступают вместе с пищей;

в) поступают вместе с витаминами;

г) поступают всеми указанными путями.

7. Какие белки способствуют отторжению органов и тканей при их пересадке от одного организма другому?

а) транспортные белки;

б) ферменты;

в) иммуноглобулины;

г) строительные белки.

8. В процессе биохимических реакций ферменты:

а) ускоряют реакции и сами при этом не изменяются;

б) ускоряют реакции и изменяются в результате реакции;

в) замедляют химические реакции, не изменяясь;

г) замедляют химические реакции, изменяясь.

9. Для лечения тяжелых форм сахарного диабета больным необходимо вводить:

а) гемоглобин;

б) инсулин;

в) антитела;

г) гликоген.

10. От каких условий зависит действие ферментов в организме?

а) от температуры среды;

б) от рН среды;

в) от концентрации реагирующих веществ и концентрации фермента;

г) от всех перечисленных условий.

11. При обратимой денатурации молекул белка происходит:

а) нарушение его первичной структуры;

б) образование водородных связей;

в) нарушение его третичной структуры;

г) образование пептидных связей.

12. Полипептидная цепь, свернутая в клубок, – это … структура белка.

а) первичная;

б) вторичная;

в) третичная;

г) четвертичная.

3. Тесты с выбором нескольких правильных ответов

1. Фибриллярным белкам присущи следующие характеристики:

а) для них важна вторичная структура;

б) их длинные цепи скрепляются сшивками;

в) их цепи свернуты в глобулы;

г) для них важна третичная структура;

д) образуют длинные волокна;

е) являются регуляторными белками.

2. Для третичной структуры белков характерно:

а) в ее образовании принимают участие только водородные связи;

б) образуется при укладке полипептидных цепей в глобулы;

в) на ее уровне существуют белки, выполняющие защитную и механическую функции;

г) образуется при упорядоченном свертывании полипептидной цепи в спираль;

д) в ее образовании принимают участие водородные, ионные, дисульфидные связи;

е) на ее уровне существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

4. Заполните пропуски

(заполните пропуски в предложениях, используя слова, выделенные курсивом)

В результате взаимодействия различных (1…) спирализованная молекула белка образует (2…) структуру, которая в свою очередь зависит от (3…) структуры, т.е. от (4…) аминокислот в молекуле белка. Субъединицы (отдельные цепи) некоторых белков образуют (5…) структуру. Примером такого белка является (6…).

(Гемоглобин, первичной, аминокислот, четвертичную, последовательности, третичную.)

5. Выберите верные утверждения

  1. Белки по составу делятся на глобулярные, фибриллярные и промежуточные.
  2. Мономером белка является радикал.
  3. Аминокислота имеет радикал, аминогруппу, карбоксильную группу.
  4. Вторичная структура белка представлена спиралью или складчатым слоем.
  5. Все белки – ферменты.
  6. Дисульфидные связи – связи между серосодержащими аминокислотами в молекуле белка.
  7. Активный центр фермента – это липид.
  8. Гистоны входят в состав хромосом.
  9. В 1890 г. Э. Фишером был открыт активный центр фермента.
  10. Гипотеза «индуцированного соответствия» была обоснована Д. Кошландом.
  11. Фибриноген – белок промежуточной структуры.
  12. Денатурация – это восстановление трехмерной структуры конформации белка.
  13. Гемоглобин – белок четвертичной структуры.
  14. Альбумины – это простые белки.
  15.  Простетическая группа гликопротеида – углевод.
  16.  Казеин молока – глобулин.
  17. Аминокислота – амфотерное соединение.
  18. Ферменты и антитела – глобулярные белки.
  19. Связь между Н и О называют пептидной.
  20. Реакция конденсации идет с выделением СО2.
  21. Первичную конформацию белка поддерживают водородные связи.
  22. Трипсин катализирует гидролиз белков.
  23. Ферменты – это биологические катализаторы.
  24. Водородные связи между витками спирали образуются через 2 аминокислоты.
  25. Ферменты обладают специфичностью.
  26. Активность фермента не зависит от рН.
  27. Анаболические реакции – реакции распада.
  28. Глюкагон инициирует распад гликогена в печени.
  29. Миоглобин переносит О2 в мышцах.
  30. Ферменты делят на 6 классов.

6. Установите соответствие

(установите соответствие между содержанием первого, второго и третьего столбца таблицы)

Класс белков

(по функциям)

Примеры

Локализация/функция

А. Ферменты

1. Казеин

9. Связки

Б. Структурные

белки

2. Дифтерийный

токсин

10. Свертываемость крови

В. Гормоны

3. Тромбин

11. Дифтерийная палочка

Г. Транспортные

белки

4. Гемоцианин

12. Кровь беспозвоночных

Д. Защитные

белки

5. Инсулин

13. Островки Лангерганса в поджелудочной железе

Е. Сократительные белки

6. Трипсин

14. Катализирует гидролиз белков

Ж. Запасные

белки

7. Эластин

15. Неподвижные нити миофибрилл

З. Токсины

8. Актин

16. Белок молока

7. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их

(укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, объясните их)

1.

1. Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2. Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3. Белки входят в состав плазматической мембраны. 4. Многие белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5. В молекулах белка зашифрована наследственная информация о признаках организма. 6. Молекулы белка и тРНК входят в состав рибосом.

2.

1. Все присутствующие в организме белки – ферменты. 2. Каждый фермент ускоряет течение нескольких химических реакций. 3. Активный центр фермента соответствует конфигурации субстрата, с которым он взаимодействует. 4. Активность ферментов не зависит от таких факторов, как температура, рН среды и др.


По теме: методические разработки, презентации и конспекты

Интегрированный урок химии и биологии для 10 класса. «Органические вещества клетки: белки»

Перемены, происходящие в современном обществе, требуют ускоренного совершенствования образовательного  пространства, определения целей образования, учитывающих государственные, социальные...

Модульный урок по биологии" Состав и строение белков. Функции белков"

Модульная технология позволяет обучающимся самостоятельно работать, общаться и помогать друг другу, оценивать свою работу и своего товарища....

конспект урока 10 класс тема "Белки-ферменты"

урок и проведение лабораторной работы...

презентация 10 класс тема "Белки-ферменты"

презентация к уроку биологии 10 класс тема "Белки-ферменты...

Модульный урок на тему: "Состав и строение белков. Функции белков"

Модульный урок на тему: "Состав и строение белков. Функции белков".Самостоятельная работа с учебно- тематической картой...

Разработка урока химии в 10 классе по теме"Химические свойства белков. Функции белков"

Разработка урока химии в 10 классе по теме"Химические свойства белков. Функции белков", определены цели и задачи урока. методы и приёмы, планируемые результаты....

Строение и функции белка. Синтез белка.

Помощь в изучении строения и функций белков. Процесс синтеза белка....