Урок 27. Белки
план-конспект урока по химии (10 класс)

 Урок 27. Белки

Повторение некоторых понятий и терминов

Прежде чем приступить к изучению белков, повторим важные термины и понятия, с которыми вы познакомились на предыдущем уроке.

Гетерофункциональными называют органические соединения (производные углеводородов), в которых ... имеется несколько разных функциональных групп.

Примерами таких соединений являются ... галогенозамещенные кислоты, оксикислоты, аминокислоты.

Галогенозамещенные кислотыимеют две функциональные группы ...карбоксильную —COOH и атомы галогенов.

Оксикислоты имеют две функциональные группы ... карбоксильную —COOH и гидроксильную —OH.

Аминокислоты имеют две функциональные группы ... карбоксильную —COOH и аминогруппу —NH2.

Аминокислоты называют -аминокислотами, если ... аминогруппа связана со вторым углеродным атомом.

Аминокислоты — это амфотерные соединения, т. к. ... они могут проявлять кислотные свойства (благодаря группе —COOH) и основные свойства (благодаря группе —NH2) в зависимости от сореагента.

-аминокислоты образуют пептиды в результате ... реакции конденсации, протекающей между молекулами аминокислот.

Полипептиды являются продуктами реакции ... поликонденсации
-аминокислот.

Пептиды и полипептиды являются предшественниками более сложных природных веществ — белков.

Это интересно!

Для придания сладости дешевым газированным напиткам, жевательным резинкам используют аспартам (или Е951), являющийся дипептидом аспарагиновой кислоты и метилового эфира фенилаланина.

Это вещество в 300 раз слаще сахара! Однако при его гидролизе образуется фенилаланин, нежелательный при некоторых заболеваниях или нарушении обмена веществ.

Белки, строение белков

Белки — это биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-аминокислот:

Дополнительная информация

Классификация белков

Классификация белков

Белки делятся на простые и сложные.

Протеины (простые белки) содержат только остатки α-аминокислот.

Протеиды (сложные белки), кроме остатков α-аминокислот, содержат другие небелковые  группы атомов (остатки полисахаридов, нуклеиновых кислот, фосфорной кислоты, катионы металлов и др.).

Протеины — значит первые

Первый белок, очищенный от примеси соединений другой природы, был получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна, называемый клейковиной. Вскоре было обнаружено, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил ученых, привыкших делить вещества на соединения «животного и растительного мира».

Общим свойством новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли «летучие щелочи», т. е. вещества основного характера, — аммиак и амины. В первой половине XIX в. выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых существ на Земле. Их уважительно стали именовать протеинами от греческого слова protos — «первый».

Главная особенность белковой молекулы — это самоорганизация структуры, самопроизвольное формирование пространственной конфигурации.

Модель молекулы инсулина, состоящей из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом: в одной 21 аминокислотный остаток, в другой — 30

Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура

Первичная структура белка — это его химическое строение, т. е. строгая последовательность и строго определенное число аминокислотных звеньев в полипептидной цепи.

Полипептидную теорию строения белков экспериментально доказал немецкий химик Э. Фишер в начале XX в.

Общее количество белков в составе ныне живущих организмов оценивается огромной цифрой — 1011. Но все они построены всего из 20 α-аминокислот разного сорта, соединенных в белковой молекуле в разной очередности и в разном количестве.

Это обусловливает белковую индивидуальность всех живых организмов на Земле.

Число аминокислотных звеньев в молекуле белка, а следовательно и молекулярная масса белков, изменяется в широких пределах. 

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это пространственная укладка атомов главной цепи. Для большинства белков это спиралевидная структура.

Вторичная структура белка

Длинная молекула белка изгибается, сворачивается и удерживается в виде спирали с помощью водородных связей между группами CO и NH аминокислотных звеньев соседних ее витков.

Вторичная структура белка установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Дополнительная информация

Складчатая структура белка

Складчатая структура белка

Полипептидная цепь молекулы белка, закрученная в спираль, называется -спиралью и наблюдается, к примеру, у -кератина (шерсть, волосы, рога, ногти). Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидные цепи могут располагаться параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом получается складчатая структура — -структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

Третичная структура

Третичная структура белка — это пространственная конфигурация всей белковой молекулы. Она поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также с помощью водородных, дисульфидных, ионных и др. связей между фрагментами молекулы.

Третичная структура белка

Молекулы ферментов, антител, гемоглобина, многих гормонов свернуты в клубочки — глобулы (от лат. globulus — «шарик»). Такие белки называют глобулярными.

Существуют также белки, молекулы которых вытянуты. Их называютфибриллярными (от лат. fibrilla —«волоконце», «ниточка»). Это белки волос, мышц, кожи, нервных волокон, сухожилий.

Дополнительная информация

Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные взаимодействия

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы растворимые гидрофильные группы атомов (карбоксильные, гидроксильные, аминогруппы) были повернуты наружу, а водоотталкивающие (гидрофобные) боковые цепи были внутри молекулы. Взаимодействие последних между собой (силы Ван-дер-Ваальса) имеет важное значение для поддержания третичной структуры белковой молекулы.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это ассоциация нескольких пептидных цепей, которые объединяются благодаря тем же силам, что стабилизируют третичную структуру (присуща не всем белкам).

Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (глобул), молекула гемоглобина — из четырех. Каждая отдельная глобула неактивна. Активным, т. е. выполняющим свои функции, является только ассоциат.

Модель молекулы инсулина

Модель молекулы гемоглобина

Дополнительная информация

Гемоглобин

Гемоглобин

Гемоглобин — это сложный белок, протеид, макромолекула которого состоит из четырех глобул, соединенных с четырьмя гемами — небелковими образованиями, которые придают крови красный цвет. В каждом геме содержится один атом железа Fe+2, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода, образуя оксигемоглобин. Одна его молекула переносит к тканям четыре молекулы кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

Обобщим все сказанное о четырех уровнях структурной организациибелковых молекул.

 Четыре уровня структурной организации

Это интересно!

В 1960 г. Дж. Кендрью и его коллеги построили первую подробную атомную модель белка миоглобина, а группа М. Перутца — модель гемоглобина. За эти работы Дж. Кендрью и М. Перутц вскоре были удостоены Нобелевской премии.

Это интересно!

Английскому биохимику Фредерику Сенгеру потребовалось более 9 лет для расшифровки строения инсулина. Его филигранная работа и огромное искусство были вознаграждены Нобелевской премией по химии. В 1963 г. был завершен первый синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф синтетической органической химии!

Это интересно!

Пишут, что отвар съедобного кактуса опунции может частично заменить инсулин при заболевании диабетом.

Это интересно!

Изучение последовательности аминокислот в белках используют для выяснения вопроса эволюции. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь в одном месте.

Это интересно!

Теоретически можно получить 20n пептидов, содержащих n остатков α-аминокислот. Таким образом, может существовать 400 дипептидов, 8 000 трипептидов. При n=62 число возможных пептидов превосходит число атомов во Вселенной (1080).

Это интересно!

У молекулы вируса желтухи шелковичного червя Mr = 916 000 000, а длина — около 1 мм!

Это интересно!

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться с образованием волокон.

Так выглядит четвертичная структура белка волос.

Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КАМАЗ весом 20 т!

Это интересно!

Окраска этих поросят йоркширской породы обусловлена молекулами гемоглобина. Кожа человека европеоидной расы имеет розовый оттенок по той же причине.

Свойства белков

Свойства белков весьма разнообразны и объясняются особенностями их строения.

1. Растворимость в воде

Растворимость белков в воде зависит от молекулярной массы, полярности групп атомов в радикалах, формы молекул.

Фибриллярные белки — основной строительный материал тканей — не растворяются в воде. А глобулярные белки, выполняющие биологические функции, которые требуют их подвижности, растворимы в воде либо в разбавленных растворах солей, кислот и оснований.

2. Денатурация

Денатурация (свертываемость) — процесс разрушения пространственной структуры белка (четверичной, третичной, частично вторичной), но не химической, т. е. первичной. При этом белок теряет свою биологическую активность. Denaturate (лат.) — «лишать природных сойств».

Модель процесса денатурации

Причины, вызывающие денатурацию, могут быть разными: нагревание, действие солей тяжелых металлов, кислот, щелочей, этилового спирта C2H5OH, формальдегида CH2O, радиации и др.

Практически все живое гибнет в кипящей воде, невозможна в привычной для нас форме жизнь на «горячих» планетах Солнечной системы — Меркурии и Венере.

Процесс денатурации яичных белков вы наблюдаете при варке и жарке яиц; молочного белка казеина — при скисании молока.

Денатурация яичных белков

Скисание молока — известный пример денатурации белка

Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому не напрасно большая часть пищи человека претерпевает тепловую обработку.

3. Гидролиз

(реакция, обратная поликонденсации)

Под действием ферментов, а также водных растворов кислот и щелочей происходит разрушение первичной структуры белка в результате разрыва пептидных связей. Гидролиз белков приводит к образованию -аминокислот:

Этот процесс в сумме с другими протекает в организме человека при переваривании белков пищи. Полученные -аминокислоты используются организмом в первую очередь для построения собственных белков.

Дополнительная информация

Превращения белков пищи в организме

Превращения белков пищи в организме

Белки — необходимая составная часть пищи, их отсутствие или недостаток в пище может вызывать серьезные заболевания. Именно с белками в организм поступают элементы N, S, P, а в микродозах — Fe, I, Mn, Zn, Cu, Mg. Наш организм, используя аминокислоты, полученные при гидролизе белков, синтезирует необходимые для данного организма новые белки, а избыток аминокислот сжигает (а не откладывает в запас). При этом образуются мочевина, аммиак, углекислый газ, вода и выделяется энергия. Таким образом, организм создает то, что ему необходимо.

Животные белки содержат все необходимые человеку аминокислоты, а в растительных белках некоторых аминокислот нет или очень мало. Поэтому приверженцам вегетарианства нужно так составлять меню, чтобы обеспечить необходимый минимум аминокислот.

4. Амфотерные свойства

Белки проявляют амфотерные свойства благодаря карбоксильным и аминогруппам в радикалах аминокислотных звеньев и на концах молекулы.

5. Качественные реакции на белки

Цветные реакции

• При действии на белки солей меди (II) в щелочной среде появляется фиолетовое окрашивание, обусловленное образованием комплексных соединений ионами меди Cu2+ и полипептидами.

• При действии на белки концентрированной азотной кислоты образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответствующих аминокислотных звеньях (при нагревании изменение окраски появляется быстрее).

Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа, воды, а также некоторых других продуктов с характерным запахом жженых перьев. Убедитесь в этом: подожгите шерстяную нитку (кусочек шерстяной ткани) или пучочек волос. В значительной степени этот запах определяется наличием в белках атомов серы.

Дополнительная информация

Определение серы в белках

Определение серы в белках

В значительной мере этот запах определяется содержанием в белках атома серы (цистеин, метионин, цистан). Можно доказать наличие в белках элемента серы следующим образом. К раствору белка добавить равный объем щелочи, нагреть до кипения и добавить несколько капель раствора ацетата свинца — выпадет черный осадок:

Это интересно!

Среди белков встречаются очень сладкие. Например, из ягод Dioscoreophylum comminsii (лат.), найденных в Нигерии, выделен белок монелин, который в 1500 — 2000 раз слаще сахара.

В 4000 раз превзошел сахарозу по сладости белок тауматин, выделенный из ярко-красных треугольной формы плодов африканского растения Thaumatococcus duniellii (лат.). А комплексное соединение тауматина с ионами алюминия, получившее торговое название талин, слаще сахара в 35000 раз!

Еще один очень сладкий белок — миракулин — был выделен из красных плодов кустарникаSynsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, уксус приобретает приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время.

Функции белков в организме

Вся деятельность организма (развитие, движение, многие другие функции) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Функции белков в организме

Проблема синтеза белков

Проблема синтеза белков давно волнует умы ученых. Чтобы получить заданный белок, надо установить его первичную структуру, а затем воспроизвести ее посредством синтеза. Первая задача решается относительно легко — гидролизом белка. Несравненно сложнее реализовать установленную последовательность аминокислот при синтезе.

За последние десятилетия в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Известны первичные структуры более 2 тысяч белков. Большие успехи в области синтеза белков достигнуты благодаря использованию высокоэффективных автоматических приборов — синтезаторов.

Дополнительная информация

Синтезаторы

Синтезаторы

Американский химик Роберт Брюс Меррифилд открыл принципиально новый метод синтеза белков на твердом полимерном носителе. Полипептидные цепи растут на поверхности полимера так же, как волосы на голове, только удлиняются не от корней, а от кончиков. В 1969 г. Меррифилд получил сразу несколько полипептидов: брадикин (гормон, оказывает сосудорасширяющее действие, участвует в сокращении гладкой мускулатуры), ангиотензин (гормон, повышает кровяное давление, участвует в регуляции функций почек), рибонуклеазу (фермент, катализирует гидролиз РНК).

Метод Меррифилда позволил получить конечный продукт с невиданными для того времени выходами, а созданные на его основе автоматические приборы — синтезаторы — наладить промышленное производство полипептидов.

Это интересно!

Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и, кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мышц сердца, содержат также ферменты, которые способствуют разрушению белков в организме жертвы.