Занятие по биохимии "Классификация Белков"
методическая разработка по биологии (10 класс) по теме

Слайд 1

Слайд 2

В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции. Чтобы дать представление о многообразии белков, на схеме с увеличением примерно 1 х 1500000 приведен общий вид молекул (с соблюдением формы и размера) ряда вне- и внутриклеточных белков. Функции, выполняемые белками, распределяются примерно следующим образом.

Слайд 4

ПЕПТИДЫ , природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков α -аминокислот , соединенных между собой пептидными (амидными) связями C(O) NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту ( например, остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы пептидов, различают дипептиды , трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами, содержащие более 10 аминокислотных остатков полипептидами Природные полипептиды с молекулярной массой более 6 тыс. называются белками.

Слайд 5

Историческая справка Впервые пептиды были выделены из ферментативных гидролизатов белков. Термин " пептиды" предложен Эмиль Фишером. Первый синтетический пептид получил T. Курциус в 1881 Э. Фишер к 1905 разработал первый общий метод синтеза пептидов и синтезировал ряд олигопептидов различного строения. Существенный вклад в развитие химии пептидов внесли ученики Э. Фишера Э. Абдергальден, Г. Лейке и M. Бергман. В 1932 M Бергман и Л. Зервас использовали в синтезе пептидов бензилоксикарбонильную группу (карбобензоксигруппу) для защиты α-аминогрупп аминокислот, что ознаменовало новый этап в развитии синтеза пептидов. Полученные N-защищенные аминокислоты ( N-карбобензоксиаминокислоты ) широко использовали для получения различных пептидов, которые успешно применяли для изучения ряда ключевых проблем химии и биохимии этих B-B, напр , для исследования субстратной специфичности протеолитических ферментов.

Слайд 6

Историческая справка С применением N-карбобензоксиаминокислот были впервые синтезированы природные пептиды ( глукатион , карнозин и др.). Важное достижение в этой области разработанный в начале 50-х гг. P. Воганом и др. синтез пептидов методом смешанных ангидридов (подробно методы синтеза пептидов рассмотрены ниже). В 1953 В. Дю Виньо синтезировал первый пептидный гормон -окситоцин . На основе разработанной P. Меррифилдом в 1963 концепции твердофазного пептидного синтеза были созданы автоматические синтезаторы пептидов. Получили интенсивное развитие методы контролируемого ферментативного синтеза пептидов. Использование новых методов позволило осуществить синтез гормона инсулина и других.

Слайд 7

Историческая справка Успехи синтетической химии пептидов были подготовлены достижениями в области разработки таких методов разделения, очистки и анализа пептидов, как ионнообменная хромотография, электрофорез на различных носителях, гель-фильтрация, высокоэффективная жидкостная хромотография (ВЭЖХ ), иммуно-химический анализ и др. Получили большое развитие также методы анализа концевых групп и методы ступенчатого расщепления пептидов. Были, в частности, созданы автоматические аминокислотные анализаторы и автоматические приборы для определения первичной структуры пептидов- секвенаторы .

Слайд 8

Белки либо протеины количественно доминируют над всеми иными макромолекулами живой клетки. Белки принимают участие во всех биологических процессах, выполняя многообразные функции: ферментативный катализ; транспорт и накопление; сокращение и перемещение; иммунная оборона; передача информации в клетку; регуляция метаболизма; механическая опора и пр.

Слайд 9

Пептидные взаимосвязи возникают при взаимодействии α -аминогруппы одной аминокислоты с α -карбоксильной категорией иной аминокислоты: Пептидная взаимосвязь - данная амидная ковалентная взаимосвязь, соединяющая аминокислоты в цепочку. А значит, пептиды - данные цепочки аминокислот. Полипептидная цепь имеет явное направление, т.к. у неё различные концы - или независимая α -аминогруппа (N-конец), или независимая α -карбоксильная категория (С-конец). Изображение очередности аминокислот в цепи наступает с N-концевой аминокислоты. С неё ведь наступает нумерация аминокислотных остатков. В полипептидной цепи постоянно повторяется категория: -NH-CH-CO-. Данная категория формирует пептидный остов.

Слайд 11

Функциональные качества белков ориентируются их конформацией , т.е. месторасположением полипептидной цепи в месте. Уникальность конформации для любого белка ориентируется его первичной текстурой. В белках различают 2 значения конформации пептидной цепи - вторичную и третичную текстуру. Вторичная текстура белков обусловлена возможностью групп пептидной взаимосвязи к водородным взаимодействиям: C=O....HN. Конформация полипептидных цепей

Слайд 12

По двум сторонам твердой пептидной взаимосвязи вполне вероятно вращение: y и j -углы, определяющие вращение что же касается одинарных взаимосвязей С a -C и C a -N.

Слайд 13

Пептидная цепь покупает не свободную, а жестко явную конформацию , фиксируемую водородными взаимосвязями. Известны некоторое количество приемов укладки полипептидной цепи: α -спираль - возникнет внутрицепочечными водородными взаимосвязями меж NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; β -структура (складчатый лист) - возникнет межцепочечными водородными взаимосвязями либо взаимосвязями меж участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; беспорядочный клубок - данное участки, лишенные верной, периодической пространственной организации. Хотя конформация данных участков кроме того жестко обусловлена аминокислотной последовательностью.

Слайд 14

Содержание α -спиралей и β -структур в различных белках различно: у фибриллярных белков - лишь α -спираль либо лишь β -складчатый лист; а у глобулярных белков - отдельные фрагменты полипептидной цепи: или a α -спираль, или β -складчатый лист, или хаотичный клубок. Конформация полипептидных цепей

Слайд 15

Конформация полипептидных цепей В одинаковом белке имеют все шансы существовать все 3 приема укладки полипептидной цепи:

Слайд 16

Третичная текстура глобулярных белков предполагает ориентацию в месте полипептидной цепи, содержащей α -спирали, β -структуры и участки в отсутствии периодической текстуры (хаотичный клубок). Вспомогательное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную текстуру. Данное случается, для начала, в следствии взаимодействия меж боковыми цепями аминокислотных остатков. Присутствует некоторое количество видов взаимодействия меж R-группами, как правило ковалентного нрава.

Слайд 17

Связи, стабилизирующие третичную текстуру: электростатические силы притяжения меж R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные категории (ионные взаимосвязи); водородные взаимосвязи меж полярными (гидрофильными) R-группами; гидрофобные взаимодействия меж неполярными (гидрофобными) R-группами; дисульфидные взаимосвязи меж радикалами 2 молекул цистеина. Данные взаимосвязи ковалентные. Они увеличивают устойчивость третичной текстуры, хотя порой считаются неотъемлемыми для верного скручивания молекулы. В ряде белков им предоставляется возможность как говорится отсутствовать.

Слайд 18

Пространственная текстура миоглобина. В полипептидной цепи показаны лишь a -углеродные атомы. Красным показан гем (небелковый составляющих).

Слайд 19

Денатурация. Перемена температуры, ионной силы, рН , и еще обработка органическими либо какими-либо дестабилизирующими агентами имеет возможность привести к денатурации . Данные перемены не затрагивают первичную текстуру, при всем при этом биологическая активность белка утрачивается.

Слайд 20

Ренативация При явных условиях денатурированный белок быть может ренативирован . Данное случается при удалении денатурирующего либо дестабилизирующего фактора. К примеру, при удалении мочевины диализом полипептиды самопроизвольно возобновляют собственную конформацию . Это же случается при медленном замораживании денатурированного нагреванием белка. Это одобряет, что нрав укладки пептидной цепи предопределен первичной текстурой.

Слайд 21

Четвертичная текстура и кооперативность В белках различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную текстуры:

Слайд 22

Четвертичная текстура характерна для белков, возведенных из 2 либо наиболее пептидных цепей. Белки этого вида именуются олигомерами. Четвертичная текстура - именно это численность, и прием укладки полипептидных цепей ( протомеров ) в месте. Четвертичная текстура гемоглобина: а - модель молекулы гемоглобина, любой протомер имеет гем (изображен в форме диска); б - схема комплементарности контактных плоскостей протомеров .