"Белки"
презентация к уроку по химии (11 класс) на тему

Слайд 1

Слайд 2

Содержание Определение белков Немного истории Элементарный состав белков. Аминокислотный состав белков Структуры белка Классификация белков Функции белков в организме Свойства Ферменты

Слайд 3

Определение Белки или протеины (протос – главный или первый) – высокомолекулярные органические соединения характеризующиеся строго определенным элементарным составом и распадающиеся при гидролизе на α -аминокислоты .

Слайд 4

Немного истории Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году сотрудником Мульдера Якобом Берцелиусом. В 1836 Мулдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 0 5 , которая была названа протеин ( Pr ), а теория - теорией протеина. По мере накопления новых данных о белках теория неоднократно подвергалась критике, но до конца 1850-х оставалась общепризнанной.

Слайд 5

Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белков

Слайд 6

Первым установил строение белков в 1902г. выдающийся биохимик Эмиль Герман Фишер (1852-1919). В начале 60-х гг. пептидная теория Фишера была доказана синтезом полипептида состоящего из 18 аминокислот. Первым белком, первичную структуру которого удалось расшифровать, был инсулин. Они количественно преобладают над всеми другими органическими соединениями в живой клетке, на их долю приходится до 50% общей массы органических веществ животной клетки.

Слайд 7

Элементарный состав Углерод – 50 – 55% Водород – 6,5 – 7,3% Азот – 15 – 18% Кислород – 21 – 24% Сера – до 2,4% И золы до 0,5 % (Р, Fе , Мg , Мn ).

Слайд 8

Аминокислотный состав В состав белков входят 18 α - L -аминокислоты и два амида ( протеиногенны )

Слайд 9

Аминокислоты делятся на 7 групп по радикалу: Алифатические нейтральные аминокислоты – глицин, аланин , валин , лейцин , изолейцин ; Алифатические гидроксиаминокислоты - серин , треонин ; Серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин ; Кислые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота и ее амид аспарагин, глутаминовая кислота и ее амид глутамин ; Основные аминокислоты – лизин , аргинин , гистидин ; Ароматические и гетероароматические аминокислоты – фенилаланин , тирозин, триптофан ; Циклические аминокислоты – пролин .

Слайд 10

Алифатические нейтральные аминокислоты ГЛИЦИН ГЛИ АЛАНИН АЛА ВАЛИН ВАЛ ЛЕЙЦИН ЛЕЙ ИЗОЛЕЙЦИН ИЛЕ

Слайд 11

Алифатические гидроксиаминокислоты СЕРИН СЕР ТРЕОНИН ТРЕ

Слайд 12

Серосодержащие аминокислоты ЦИСТЕИН ЦИС МЕТИОНИН МЕТ

Слайд 13

Кислые аминокислоты и их амиды Аспарагиновая кислота АСП АСПАРАГИН АСН Глутаминовая кислота ГЛУ ГЛУТАМИН ГЛН

Слайд 14

Основные аминокислоты ЛИЗИН ЛИЗ АРГИНИН АРГ ГИСТИДИН

Слайд 15

Растительные организмы синтезируют все 20 аминокислот, человек и животные не могут самостоятельно синтезировать 10 аминокислот (жирным шрифтом). Такие аминокислоты называются незаменимыми, и они обязательно должны входит в рацион животных и людей. В зависимости от аминокислотного состава белки делятся на полноценные и неполноценные белки Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Слайд 16

Структуры белка

Слайд 17

Первичная структура – линейная последовательность в расположении аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях составляющих молекулу белка. Пептидная связь открыта в 1888г. профессором А.Я.Данилевским.

Слайд 19

Вторичная структура - закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура. (за счет множества водородных связей) может быть α и β - спираль

Слайд 20

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали . Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны ( антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Слайд 21

Третичная структура - упаковка вторичной спирали в глобулу – глобулярная структура зависит от первичной структуры, за счет: Дисульфидные мостики (-S – S -); Солевые мостики за счет связей между СООН и NН 2 ; гидрофобные связи при взаимодействии радикалов. При этом могут образовываться глобулярные и фибриллярные белки.

Слайд 22

Глобулярные белки

Слайд 24

Фибриллярные белки

Слайд 25

Четвертичная структура - встречается редко. Комплекс, объединяющий несколько третичных структур органической природы и неорганическое вещество.

Слайд 26

Четвертичная структура белка гемоглобина

Слайд 27

Классификация белков.

Слайд 28

Классификация белков по форме молекулы Глобулярные - имеют сферическую форму (глобулу) или стремятся к ней Фибриллярные - имеют вид пучка нитей. В отличие от глобулярных белков третичная структура состоит из трех вторичных структур свернутых в суперспираль

Слайд 30

Свойства белков

Слайд 31

Химические свойства белков Горят со специфическим запахом жженого пера. Растворение в воде. Белки делятся на растворимые и нерастворимые в воде. С водой белки образуют коллоидные системы, они могут сильно набухать и образовывать студни. Денатурация – утрата белковой молекулой структурной организации, под влиянием некоторых факторов.

Слайд 34

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Слайд 35

Денатурация происходит под действием: обезвоживания, резкого изменения рН среды (кислоты, щелочи), спиртов, солей тяжелых металлов, температуры, радиации, давления. Гидролиз – распад белка на аминокислоты. Гидролиз бывает: щелочным, кислотным, ферментативным Н 2 О Н 2 О Н 2 О Белок  полипептиды  олигопептиды  дипептиды Н 2 О  аминокислоты Подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуется СН 4 , Н 2 S, Н 3 N, Н 2 О и другие низкомолекуляные продукты

Слайд 36

№ Название Реакция Группы 1 Биуретовая реакция Белок + NаОН + СuSО 4 → фиолетовое окрашивание На пептидную связь 2 Ксантопро-теиновая реакция Белок + НNО 3 → ярко-желтое окрашивание На ароматические кольца 3 Миллоновая реакция Белок + р-р Нg (  О 3 ) 2 в НNО 3 → вишнево-красное окрашивание Фенольные группировки 4 Сульфгид-рильная реакция Белок + Рb (СН 3 СООН) 2 → черные осадок На – S – S – мостики 5 Реакция Адамкевича Белок + глиоксалевую кислоту + Н 2 SО 4(КОНЦ.) → фиолетовое окрашивание На индольные группировки Цветные реакции на белок

Слайд 37

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) (от греческого « эн зюма » - в дрожжах, или от латинского « ферментум » - закваска) – крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы (молекулярная масса различных ферментов варьирует от 12 000 до 1 000 000 и более). По пространственной организации ферменты состоят из нескольких доменов и обычно обладают четвертичной структурой, т.е. состоят из нескольких цепей. Кроме того, ферменты могут иметь в своем составе и небелковые компоненты. Белковая часть носит название апофермент , а небелковая – кофактор (если это простое неорганическое вещество, например Zn 2+ , Mg 2+ ) или кофермент ( коэнзим ) (если речь идет об органическом соединении). Апофермент и кофермент – образуют единый каталитический комплекс – голофермент . Компоненты голофермента по отдельности каталитически неактивны.

Слайд 38

Молекула фермента имеет активный центр. Активный центр состоит из двух участков – сорбционного (контактная площадка) и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй собственно за реакцию. Иногда фермент имеет один или несколько регуляторных ( аллостерический ) центров. В общем, виде реакция с участием фермента протекает в три стадии: 1) распознавание фермента Е субстратом S; 2) связывание фермента и субстрата с образованием активированного фермент – субстратного комплекса Е S по принципу «ключ-замок»; 3) отделение продукта Р от фермента Е Это позволяет написать следующее выражение: Е + S  Е S  Е + Р

Слайд 39

Рабочее название ферментов состоит из названия субстрата, на который он действует, указания на тип катализируемой реакции + окончание «аза». Особенности ферментов как биологических катализаторов: все ферменты белковой природы; специфичность, фермент ускоряет определенную реакцию (исключение пищеварительные ферменты они ускоряют групповые реакции) температурный интервал среды 35-50 0 С определенная рН среды каждый фермент осуществляет от тысячи до сотни тысяч реакций в минуту (эффективность) например на образование того количества вещества, которое синтезируется в результате ферментативной реакции в течении 1 минуты в живом организме в отсутствии его потребовалось бы 300лет.

Слайд 41

Функция Характеристика функции. 1 Строительная (структурная) Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а так же внеклеточных структур (кератин, коллаген, эластин) 2 Транспортная Присоединение химических веществ – (например кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и перенос их к различным тканям и органам (гемоглобин, альбумин, мембранная АТФ - аза) 3 Двигательная (сократительная) Обеспечивает все виды движения, которые свойственны клеткам и организмам (актин, миозин) 4 Энергетическая Источник энергии для клетки. При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6кДж. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие израсходованы. 5 Защитная Образование в лейкоцитах особых белков-антител в ответ на поступление в организм чужеродного белка или микроорганизмов. 6 Регуляторная Многие белки выполняют функцию гормонов – веществ особым образом влияющих на активность ферментов – усиливающих или подавляющих ее (гистоны, инсулин, глюкагон, адренокортикотропный гормон) 7 Рецепторная Некоторые белки встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку (родопсин, фитохром ) 8 Каталитическая Белки – ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетках, в десятки, сотни раз. 9 Токсины Многие белки яды, например змеиный яд, белки вирусов и бактерий.

Слайд 42

Примеры белков и их функций в организме

Слайд 43

Модель тубулина . Из этого белка построены микротрубочки. Они поддерживают форму клеток, перемещают цитоплазму и органеллы, растаскивают хромосомы при делении направляют потоки веществ

Слайд 44

Модель альбумина из плазмы крови. В крови альбумин переносит жирные кислоты, пигменты и другие вещества

Слайд 45

Коллаген — белок соединительной ткани. Рисунок и фотография волокна соединительной ткани

Слайд 46

Канал, переносящий через мембрану ионы калия у одной из бактерий (модель „резиновая лента“)

Слайд 47

Иммуноглобулины G и М в стенках почечных капилляров

Слайд 48

Клетки, в которых красным помечен Е-кадгерин , зелёным — кератин, а голубым — ядра клеток

Слайд 49

Актин и тубулин в нейронах

Слайд 50

Структура пируватдегирогеназного ферментативного комплекса

Слайд 51

Об авторе Веснина Ольга Владимировна Дата рождения – 4 января 1966 года Окончила Томский государственный педагогический институт имени Ленинского комсомола, биолого-химический факультет по специальности химия и биология, квалификация учитель средней школы в 1990г. Работаю учителем химии биологии в МОУ Коломиногривская средняя общеобразовательная школа с 19 августа 1989г Трудовой стаж 19 лет. Преподаю химию 8 – 11 класс, информатику 5– 11 классы В 2002г окончила курс «Сетевые технологии и глобальная компьютерная сеть» на базе Томского регионального центра Федерации Интернет Образования. e-mail: ov-vesnina@mail.ru