Урок по теме "Азотсодержащие органические соединения. Белок"
методическая разработка по химии (10, 11 класс) на тему

            Бюджетное учреждение  профессионального образования

Ханты - Мансийского автономного округа – Югры

«Урайский политехнический  колледж»

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА

УРОКА ХИМИИ  ПО ТЕМЕ

«Азотсодержащие органические соединения. Белки»

                                                                     Преподаватель  химии и  биологии

                                                                         Н. М. Дюба

Урай,2017г

Тезисы

Статья «Урок по теме «Азотсодержащие органические соединения. Белок» включает план урока по теме, презентацию, приложение. В приложении представлены  сообщения учащихся. К каждому слайду презентации дается подробное описание материала урока. Большое внимание уделено истории открытия белка и исследованиям в области его изучения. Также рассматривается вопрос о здоровом и правильном питании.

  План урока по химии «Азотсодержащие органические соединения. Белки».

Цели урока:

1. Актуализировать знания учащихся о природных полимерах на примере белков. Познакомить  с составом, строением, свойствами и функциями белков.

2. Способствовать развитию внимания, памяти, логического мышления, умению сравнивать и анализировать.

3. Формирование интереса у учащихся к данной теме,  коммуникативных качеств.

Тип урока: урок формирования новых знаний

Образовательные ресурсы:

1. Библиотека электронных  наглядных пособий «Химия 8-11 классы», разработчик «Кирилл и Мефодий», 2005г.

2. Электронное издание «Химия 8-11. Виртуальная лаборатория», разработчик Мар ГТУ, 2004г. 

3. Электронное издание по курсу «Биотехнология», разработчик «Новый диск», 2003г.

Материально-техническое оснащение, дидактическое обеспечение: Компьютер, проектор, экран. Презентация «Белок». Учеб. Рудзитис Г.Е.Химия 10класс 2011г., Учеб. Ю.И. Полянский. Общая биология.10-11 класс. 2011г.

Лабораторное оборудование и реактивы: Раствор белка, гидроксид натрия, ацетат свинца, сульфат меди, концентрированная азотная кислота, спиртовка, держатель, пробирки.

Ход урока:

I.Организационный момент (3-5’)

II.Сообщение темы и цели урока (3-5’). (Слайд1-2 ) 

III.Объяснение  материала по теме «Азотсодержащие органические соединения. Белки».

           1.Белки (слайд 3). Изучение белка начинаем с высказывания биохимика                   Ж. Мюльдера  «Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна».

2. Определение белка (слайд 4 – 6) учащиеся обсуждают и  записывают  в тетрадь.

4 слайд. Определение белков. Белки – азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

5  слайд. Белки наряду с углеводами и жирами являются основной составной частью нашей пищи.

6  слайд. Белок – высшая форма развития органических веществ. С белками связаны все жизненные процессы. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%.

3. История белка (слайд 7 – 11). Знакомство с первыми исследователями белка (Якопо Бартоломео Беккари , Франсуа Кене , Антуана Франсуа де Фуркруа ).

7 слайд. Название белки получили от яичного белка. В древнем Риме яичный белок применялся как лечебное средство. Подлинная история белков начинается, когда появляются первые сведения об их свойствах.

8 слайд. Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем     Я.Б. Беккари из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт  очень удивил ученых, привыкших делить вещества на соединения «животного и растительного мира». Общим свойством новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли вещества основного характера – аммиак и амины.

9  слайд. 1747 год – французский физиолог Ф.Кене впервые применил термин «белковый» к жидкостям живого организма.

10 слайд. 1751 год термин белковый вошел в «Энциклопедию» Д.Дидро и Ж.Аламбера.

11  слайд. Антуан Франсуа  Фуркруа – основоположник изучения белков. Сообщение учащегося на тему «А.Ф. Фуркруа»  (Приложение 1).

4. Состав белка (слайд 12) учащиеся записывают в тетрадь.

12 слайд. Состав белков. Элементарный состав белка колеблется незначительно (в % на сухую массу): C - 51-53%,  O - 21,5 - 23,5%,  N -16,8 - 18,4%,  H - 6,5 - 7,3%,  S -  0,3 - 2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др.

5. Строение белка (слайд 13 – 15).

13 слайд. Белки – природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот соединенных пептидной связью. В инсулине 51 остаток, в миоглобине 140.

Относительная молекулярная масса белков очень большая, колеблется от 10 тысяч до многих миллионов.  Например: инсулин – 6500, белок куриного яйца – 360 000, а одного из белков мышц достигает 150000.

14 слайд. В природе обнаружено свыше 150 аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков.

15 слайд. Учащиеся повторяют определение, название и строение аминокислот. Аминокислотами называют азотсодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппы – NН3 и карбоксильные группы – СООН.

 Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу.

6. Пептидная теория строения белка (слайд 16 – 19). Вопрос учащимся – Что называется пептидной связью?  

Пептидная связь – это связь образующая между остатком  – NН – аминогруппы одной молекулы аминокислоты и остатком  – СО –  карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты.

16 слайд.  К началу ХIХ века появляются новые работы по химическому изучению белков. Фишер Эмиль Герман в1902году предложил пептидную теорию строения белка, экспериментально доказал, что аминокислоты связываются, образуя соединения, названные им полипептидами.  Лауреат Нобелевской премии 1902 года.

17 слайд. Белки включают несколько сотен, а иногда тысяч комбинаций основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный. Каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз. Для белка, состоящего из 20 остатков аминокислот теоретически возможно около 2х1018 вариантов (один из вариантов).

18   слайд.  Полимер, состоящий из аминокислот (второй вариант).

19 слайд. Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков называют полипептидной. В ее состав входят десятки и сотни аминокислотных остатков. У всех белков полипептидный остов одинаков. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

        7. Классификация белков (слайд20). Сообщение учащегося на тему «Несколько классификаций белков».  (Приложение 2).

8. Структура белковой молекулы (слайд 21 – 29). При изучении состава белков было установлено, что все белки построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации. Учащиеся слушают, обсуждают и  записывают определение структур белковой молекулы.

21 слайд. Структура белковой молекулы. В первой половине 19 века выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Открытие аминокислот, исследование свойств и методов получения пептидов явились ступенькой к установлению структуры белковых молекул. При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

22 слайд. Первичная структура белка. Представляет собой линейную цепь аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности и соединённых между собой пептидными связями. Число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа). Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели организма, либо к появлению совершенно нового вида.

23 слайд. Повторение механизма образования пептидной связи.

Учащиеся получают задание: Составить уравнение реакции получения дипептида из любых двух  аминокислот из  предложенного списка (прилагается таблица аминокислот). Проверка  выполненного задания.

24 слайд. Данилевский А.Я. – русский биохимик, академик. Один из основоположников отечественной биохимии. Работал в области ферментов и белков.  В 1888 г. Данилевский А.Я. предложил теорию строения белковой молекулы (существование в белках пептидных связей).  Экспериментально доказал, что под действием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрипсин.

25 слайд. Вторичная структура белка – скрученная в спираль полипептидная цепь. Она удерживается в пространстве за счет образования многочисленных водородных связей между группами – СО – и – NH –, расположенных на соседних витках спирали. Существует два класса таких структур – спиралевидные и складчатые. Все они стабилизируются за счет водородных связей. Полипептидная цепь может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами различных участков цепи. Такая структура белка называется – спираль и наблюдается, к примеру, у кератина (шерсть, волосы, рога, ногти). Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидные цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это – структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

26 слайд.  В 1953 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка. В 1954 году ему была присуждена Нобелевская премия по химии. В 1962 году – Нобелевская премия мира.

27 слайд. Третичная структура – это способ расположения спирали или структуры в пространстве. Это реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. спираль, скрученная в спираль).

28 слайд. Третичная структура поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов - дисульфидные мостики (–S–S–) между атомами серы (между двумя остатками цистеина различных участков цепи), – сложноэфирные мостики между карбоксильной группой (–COOH) и гидроксильной группой (–OH), –солевые мостики между карбоксильной группой (–COOH) и аминогруппой (–NH2). По форме белковой молекулы, которая определяется третичной структурой, выделяют глобулярные белки (миоглобин) и фибриллярные (кератин волоса), которые выполняют в организме структурную функцию.

29 слайд. Четвертичная структура – форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Сообщение учащегося по теме «Четвертичная структура белковой молекулы». (Приложение 3).

9. Химические свойства белков (слайд30). Из химических свойств рассматриваем следующие свойства: денатурацию, гидролиз и цветные реакции на белок.

30 слайд. Свойства белков многообразны: некоторые белки – твёрдые вещества, нерастворимые в воде и солевых растворах; большинство белков – жидкие или студнеобразные, растворимые в воде вещества (например, альбумин – белок куриного яйца). Протоплазма клеток состоит из коллоидного белка.

31 слайд. Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. Обратимая денатурация возможна в растворах солей аммония, калия и натрия. Под действием солей тяжелых металлов происходит необратимая денатурация. Поэтому для организма крайне вредны пары тяжелых металлов и их солей. Для дезинфекции, консервирования и пр. используют формалин, фенол, этиловый спирт действие которых также приводят к необратимой денатурации. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры: ферментативные, каталитические, защитные и др.

10. Денатурация белков (слайд 31 – 32). Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. ( Учащиеся записывают определение в тетрадь)

32 слайд. Денатурация белков. Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое воздействие, действие химических веществ и др.

11. Виртуальная лабораторная работа (слайд 33 – 35). Просмотр видео фильма  и обсуждение. 

33 слайд. Опыт №1. Обратимая денатурация белка. К раствору белка добавляют насыщенный раствор сульфата аммония. Раствор мутнеет. Произошла денатурация белка. В пробирке осадок белка. Этот осадок можно опять растворить если несколько капель мутного раствора добавить в воду и раствор помешать. Осадок растворяется.

34 слайд.  Опыт №2. Необратимая денатурация белка. Нальем в пробирку белок и нагреем его до кипения. Прозрачный раствор мутнеет. Происходит выпадение в осадок свернувшегося белка. При воздействии на белки высокой температуры происходит необратимое свертывание белка.

35 слайд.  Опыт №3. Необратимая денатурация белка под действием кислот. В пробирку с азотной кислотой добавить осторожно раствор белка.  На границе двух растворов появилось кольцо свернувшегося белка. При встряхивании пробирки количество свернувшегося белка увеличилось. Происходит необратимое свертывание белка.

12. Цветные реакции белков (слайд 36). Демонстрация опытов:

1) биуретовая реакция.

2) ксантопротеиновая реакция.

3) качественное определение серы в белках.

1) Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая т. к. пептидные связи белков дают комплексное соединение с ионами меди (II).

2) Ксантопротеиновая реакция (взаимодействие ароматических циклов радикалов с концентрированной азотной кислотой). При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а при добавлении раствора аммиака становится оранжевым.

3) Качественное определение серы в белках. Если к раствору белков прилить ацетат свинца, а затем гидроксида натрия и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.

13. Гидролиз белков (слайд 37 – 38). Виды гидролиза белка учащиеся анализируют и записывают в тетрадь.

37 слайд. Гидролиз белков одно из важнейших свойств белков. Происходит в присутствии кислот, оснований или ферментов. Для полного кислотного гидролиза нужно кипятить белок соляной кислотой в течение 12-70 часов. В организме полный гидролиз белков происходит в очень мягких условиях под действием протолитических ферментов. Важно обратить внимание учащихся на то, что конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.

38 слайд. Виды гидролиза белка. Каждый вид организмов, каждый орган и ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении белков пищи организм расщепляет их до отдельных аминокислот, из которых организм создает собственные белки. Расщепление белков осуществляется в пищеварительных органах человека и животных (желудке и тонком кишечнике) под действием пищеварительных ферментов: пепсина (в кислой среде желудка) и трипсина, хемотрипсина, дипептидазы (в слабощелочной - pH 7,8 среде кишечника). Гидролиз – основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60 – 80 г белка. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на «кирпичики» – аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем  клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.

14. Исследования в области изучения белков в 19 веке (слайд 39 – 42).Открытия  ученых – химиков Ф. Сэнгера, М.Ф.Перуц и Д.К. Кендырю.

39 слайд. Учеными полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.

40 слайд. В 1962 г. М.Ф. Перуц и Д.К. Кендырю были удостоены Нобелевской премии за исследования в области изучения белков.

41 слайд. Молекула гемоглобина (Mr = (C738H1166O208S2Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr = 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород.

42 слайд. В 1954г. Ф. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (через 10 лет он был синтезирован). Ф. Сенгер – английский биохимик. С 1945 года он приступил к изучению природного белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови. Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному диабету. Воспользовавшись всеми доступными ему методами и проявив огромное искусство, Ф. Сенгер расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот, соединенных между собой в двух местах дисульфидными мостиками цистеиновых фрагментов. Работа потребовала долгих девяти лет. В 1958г. ученому была присуждена Нобелевская премия «за работы по структуре протеинов, особенно инсулина». На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г был завершен первый синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф синтетической органической химии.

15. Функции белков (43 слайд).  Проводится самостоятельная работа учащихся  с учебником Ю.И. Полянского.  Общая биология стр.43-46. Задание для учащихся: записать в тетрадь функции белков.  

43 слайд. Проверка и закрепление выполненного задания.

16. Белки как компонент пищи животных и человека (слайд 44 – 49). Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот.

44 слайд.  При полном расщеплении  1 грамма белка освобождается 17,6 кДж  энергии.

 Сообщение учащегося на тему: «Белки – источник незаменимых аминокислот в организме» (Приложение 4).

45 слайд.  Белки – важнейшие компоненты пищи животных и человека. Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются (они поступают с пищей). Сообщение учащегося  на тему: «Значение аминокислот» (Приложение 5).

46 слайд. Менее ценны растительные белки. Они беднее лизином, метионином, триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам.

47 слайд. Полноценные и неполноценные белки. Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты. Неполноценные белки содержат не все незаменимые аминокислоты.). Сообщение учащегося на тему - «Энергетическая ценность некоторых продуктов». (Приложение 6).

17. Значение белков (слайд 48 – 49).

48 слайд. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

49 слайд. Завершаем изучение темы  определением жизни Ф. Энгельса «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка».

IV. Разбор домашнего задания: Химия. Г.Е.Рудзитис, стр. 158 – 162 изучить материал.

V. Подведение итогов урока.

                                                                                                                               Приложение 1.

Фуркруа Антуан Франсуа

(1755  –  1809 г.)

Французский химик и государственный деятель, Антуан Франсуа де Фуркруа родился в Париже; в юности учился письмоводству и был переписчиком.

После случайной встречи с Ф. Вик д'Авиром – непременным секретарем Королевского медицинского общества Фуркруа получил возможность изучать медицину. В 1780 г. он получил степень доктора медицины и был избран членом Медицинского общества.

В студенческие годы Фуркруа проявил большой интерес к химии, которую изучал под руководством профессора Ж. Б. Бюкe.

 Бюке был передовым химиком того времени и получил известность своими опытами по действию газов на животных; по свидетельству  А.Фуркруа, он был одним из первых химиков, выступивших против теории флогистона.

По предложению Ж.Б.Бюке Фуркруа с 1778 г. начал читать курс химии и естественной истории на Медицинском факультете Парижского университета. В 1784 г. он стал профессором Ботанического сада. С 1785 г. –  член Парижской академии наук.

Основные работы посвящены систематизации и классификации химических соединений. А.Фуркруа был одним из ближайших соратников А. Л. Лавуазье, хотя и не сразу признал антифлогистическую химию. Ещё в 1786 г. А.Фуркруа выступает как сторонник теории флогистона.

Однако в 1786 г. А.Фуркруа полностью отказался от теории флогистона и широко пропагандировал кислородную теорию, содействуя ее быстрому распространению и признанию.

Совместно с Л. Б. Гитоном де Морво, А. Л. Лавуазье и К. Л. Бертолле разработал в 1786-1787 гг. новую химическую номенклатуру. В 1799 г. совместно с Л. Н. Вокленом выяснил химическую природу мочевины. Первым наблюдал (1800) тепловое действие электрического тока, включив в гальваническую цепь плохо проводящую проволоку.

А.Фуркруа был широко известен как автор учебников и монографий по химии.

 В особенности широкое распространение получило его сочинение «Элементы естественной истории и химии» в четырех томах (1786), представляющее собой переработку его же книги «Элементарные лекции по естественной истории и химии» в двух томах (1782).

Принимал участие в издании «Методической энциклопедии по химии, фармации и металлургии» (1786-1789). Эти сочинения многократно переиздавалось на различных языках.

Выступал как популяризатор науки. Написал работы «Химическая философия» (1792, русские переводы 1799 и 1812) и «Система химических знаний» (т.1-2, 1801-1802). Иностранный почётный член Петербургской академии наук (с 1802).

                                                                                                                             Приложение 2. 

Классификации белков.

       Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

• степень сложности (простые и сложные);
• форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);
• растворимость в отдельных растворителях;
• выполняемая функция.

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины) и сложные (протеиды). Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества.

         Глобулины входят в состав ферментов, антител. Основный белок – коллаген – образует, соединительные ткани и находится в коже, хрящах и т.д. Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах.

         Большое значение имеют липопротеиды, гликопротеиды.

Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин, состоит из белка глобина и небелковой части гема (соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин).

        Миоглобин – дыхательный пигмент мышечной ткани. Наиболее высокое содержание его обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное время находиться под водой.

                                                                                                                   Приложение 3.

Четвертичная структура белковой молекулы.

Белки, имеющие четвертичную структуру, широко распространены в природе. Многие из них выполняют сложные и разнообразные функции – каталитическую, транспортную и другие. Физические свойства белков  определяются тем, к какому классу они относятся.

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей:  сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде не растворимы.

Прочность белковых молекул просто поразительна! Пучок волос площадью  1 см  выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тысяч волосинок можно поднять груженый КамАЗ  весом 20 тонн. Глобулярные белки свернуты в клубочки.  

 В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Четвертичная структура - последний уровень в организации белковой молекулы, к тому же необязательный. До половины белков ее не имеют.

Четвертичная структура способна выполнять одну или несколько функций.

1. Объединение нескольких взаимосвязанных функций в единой структуре. 
   Например, протеинкиназа состоит из двух субъединиц, одна из которых катализирует перенос фосфата АТР на белок, а другая является регуляторной.
2. Архитектурная функция.
   В триозофосфатизомеразе зона связывания субстрата образована двумя субъединицами, которые при взаимодействии с фосфатной группой субстрата сближаются, закрывая его от окружающего растворителя, так что реакция протекает при полном его отсутствии.
3. Обеспечение множественных взаимодействий белка с протяженными структурами.
   За счет существования четвертичной структуры иммуноглобулины G объединяют в одной молекуле два идентичных центра связывания антигена. Кооперативность взаимодействия таких центров с макромолекулярными антигенами, например, бактериальными стенками, делает комплексы антиген-иммуноглобулин гораздо более прочными, чем это наблюдалось бы для мономерного белка.
4. Регуляторная функция. 
   Главная функциональная особенность четвертичной структуры, по-видимому, смысл ее существования, состоит в том, что относительно слабые взаимодействия между субъединицами, характер которых существенно зависит от третичной структуры каждой из них, особенно удобны для регуляторных воздействий, управления активностью белков.                                                                                  Ввиду относительной слабости межсубъединичных контактов изменения в третичной структуре какой-либо субъединицы, вызванные ее взаимодействием с субстратом или иным лигандом, передаются на зону ее контакта с другой субъединицей, изменяя характер этой зоны. Такое изменение приводит к перестройке всей четвертичной структуры и обеспечивает передачу эффекта от одной субъединицы к другим.

                                                                                                                               Приложение 4.

Белки источник незаменимых аминокислот в организме.

Белки — это органические вещества, которые являются строительным материалом для всего живого. При переваривании в желудочно – кишечном тракте органических веществ, входящих в состав пищевых продуктов, выделяется энергия.

Энергетическая ценность белковой пищи невелика и уступает жирам и углеводам. Однако это единственный источник незаменимых аминокислот в организме. Наши кости, мышцы, кожа, кровь, лимфа и т.д. - все содержит белок. Белки в свою очередь состоят из более простых химических соединений аминокислот. Часть из них производится самим организмом, а часть поступает с пищей.

Пищевые белки бывают животного и растительного происхождения. Животные белки в большом количестве содержатся: в мясе, рыбе, сыре, яйцах и молоке; растительные белки содержатся: в сое, лесных орехах, миндале, в злаковых, цельных зернах (в дальнейшей переработке — крупа) и некоторых бобовых.

 Самые лучшие сорта пшеницы,  и новые, которыми гордятся наши селекционеры, и старые, создавшие славу русскому хлебу, отличаются как раз высоким содержанием и уникальным составом белков. В идеале мы должны потреблять растительного белка столько же, сколько животного. Белок необходим организму:

• для строительства клеток;
• как потенциальный источник энергии после превращения белков в глюкозу (цикл Кребса):
• для выработки некоторых гормонов и неуротрансмитеров (химических соединений, выделяемых при раздражении нервными клетками и вызывающих соответствующие биологические реакции организма).

Дефицит белков в организме может иметь серьезные последствия, например отмирание мышц, иммунный дефицит, увядание кожи. Недостаток белка в пище вызывает тяжелые заболевания.   Результат несбалансированного питания  - плохое самочувствие, истощение, быстрая утомляемость.

У детей потребность в белках гораздо выше, чем у взрослых: до 1 года – 4 г белка на 1 кг массы тела, для детей 2 – 3 лет – 4 г, 3 – 5 лет – 3,8 г, для детей 5 – 7 лет – 3,5 г.

Ребенку нужно около 60 г белка в день; юноше — около 90 г; взрослому — из расчета 1 г на 1 кг веса: женщине — не менее 55 г, мужчине — 70 г в день. Потребность в белках для взрослых составляет в среднем 85–90 г в день (примерно 1 – 1,5 г усвояемого белка на 1 кг веса). Для детей важнейшими аминокислотами являются аргинин и гистидин.

Если человек потребляет излишнее количество белка и при этом ведет малоподвижный образ жизни, то белок превращается в мочевину, вызывающую подагру. За исключением яиц, ни животные, ни растительные белки в отдельности не могут обеспечить организму необходимого равновесия аминокислот.

Отсутствие одной из аминокислот может служить препятствием для усвоения других аминокислот. Поэтому в диете должны присутствовать обязательно и растительные, и животные белки.

Вегетарианская диета, построенная исключительно на растительных белках, не будет сбалансированной. Возникающий в этом случае дефицит цистина приводит к ухудшению роста волос и ногтей. В то же время вегетарианская диета, включающая яйца и молочные продукты, может быть отлично сбалансированной.

                                                                                                                           Приложение 5.

Значение аминокислот.

Большинство белков состоят из 20 α – аминокислот. Незаменимых аминокислот для человека – 8  для взрослых, 10 – для детей, для белой крысы – 10, для цыплят – 15.

Изучение последовательности аминокислот в белках используют для выяснения вопроса эволюции в новой области науки – химической  палеогенетике.

Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи в – в 10 местах, а гориллы – всего лишь в одном месте. Удачная замена аминокислотного остатка в белке, повышающая шансы на выживание вида, может произойти в среднем один раз за 10 миллионов лет.  Аминокислоты составляют основу протеинов (белка). Большинство аминокислот необходимо для нормального роста и развития человека. Аминокислоты – это строительные блоки нашего тела. Они содержат азот, который отсутствует в жирных кислотах и сахаре. Протеин (белок) жизненно важен для каждого живого организма. К тому же протеин необходим для множества химических процессов, поддерживающих жизнеспособность.

Существует порядка 1600 основных протеинов, которые подходят для человеческого организма, они все состоят из 22 аминокислот. В результате пищеварения протеин рассыпается на 22 аминокислоты, восемь из которых принято считать важнейшими  и которые не могут вырабатываться самим организмом, оставшиеся аминокислоты не столь важны и могут вырабатываться самим организмом. Нехватка в организме всего одной аминокислоты, ведёт к возникновению серьезных проблем со здоровьем.

Дефицит аминокислот может наблюдаться в результате множества факторов, как правило, это результат низко-белковой диеты. Среди иных факторов следует отметить стрессы, травмы, инфекции, возраст, лечение и химический дисбаланс в организме. Очень важно, чтобы содержание аминокислот в организме было сбалансировано, поэтому рекомендуется принимать аминокислотные комплексы, которые восполняют запас недостающих аминокислот.

Аминкислоты необходимы для многих функций организма, включая:

Строительство клеток и восстановление тканей;

Часть энзимной и гормональной систем;

Распространение кислорода по всему организму;

Некоторые аминокислоты превращаются в глюкозу для стабилизации уровня сахара в крови;

Поддерживают и восстанавливают мышцы, сухожилия, кожные покровы, связки, органы такие как, сердце и мозг, гланды, ногти и волосы;

Необходимы для поддержания кислотно-щелочного баланса; 

Формируют антитела для противодействия вирусам и бактериям;

Создают нуклеопротеины  RNA и DNA;

Являются частью мышечной системы;

Служат для построения соединительных тканей (коллаген);

Источники энергии, необходимые для функционирования мозга.

Незаменимые аминокислоты – это те, которые не вырабатываются организмом и которые нам необходимо регулярно получать с пищей.

Изолейцин способствует росту и развитию поперечно–полосатых и продольных мышц. Изолейцин помогает уменьшить вредное воздействие стресса на организм.
Аминокислота с разветвленными боковыми цепочками.
Обеспечивает мышечные ткани энергией.
Помогает справиться с усталостью мышц при переутомлении.
Играет ключевую роль в выработке гемоглобина.
Содействует протеканию биохимических процессов, при которых вырабатывается энергия.
Лейцин  – это аминокислота, которая наряду с изолейцином и валином необходима для роста как стимулятор синтеза белка в мышцах.
Аминокислота с разветвленными боковыми цепочками, используется как источник энергии.
Замедляет распад мышечного протеина.
Способствует заживлению ран и сращиванию костей.
Стабилизирует уровень сахара в крови.
Валин  вырабатывает энергию, независимую от энергии, заключенной в глюкозе крови. Он встречается в достаточных количествах в большинстве пищевых продуктов и является незаменимой частью многих протеинов. Эту аминокислоту можно принимать в комбинации с лейцином и изолейцином для укрепления мускулатуры и повышения тонуса мышц. Аминокислота с разветвленными боковыми цепочками.
Не перерабатывается в печени и активно используется мышцами.
Оказывает укрепляющее действие на мускулатуру и показан при восстановлении тканей в случае заболеваний печени и желчного пузыря.
Присутствует в программах по наращиванию мышц и в обычных многокомпонентных комплексах как вспомогательное средство для метаболизма протеинов.
Гистидин  – аминокислота, которая нужна организму в период роста, при стрессе и в периоды восстановления после болезней и травм. Он использует эту аминокислоту для выработки гистамина, уменьшающего чувствительность к аллергенам (тем не менее организм не может вырабатывать весь необходимый гистамин). Аминокислота также способствует усвоению некоторых минералов, таких, как цинк, и препятствует усвоению меди. Поглощает ультрафиолетовые лучи. Важен для производства красных и белых кровяных телец, применяется для лечения анемии.
Применяется для лечения аллергических заболеваний, ревматоидных артритов и язв желудка и кишечника. Исследователи указывают на зависимость между недостатком гистидина в организме и симптомами фибромиалгии (болей или воспаления в мышцах).
Избыток гистина может способствовать возникновению дефицита меди в организме.

Лизин
Лизин (из которого вырабатывается карницин) часто применяется как средство для профилактики и лечения герпеса (эта аминокислота оказывает действие, противоположное действию другой аминокислоты – аргинина, который активизирует и обостряет симптомы герпеса). Лизин более эффективен для избавления от приступов лихорадки и простуды, обусловленных Herpes simplex типа I, чем от высыпаний при лихорадке и генитальных высыпаний, характерных для Herpes simplex типа II.
Его нехватка может замедлить синтез протеина в мышцах и соединительной ткани.
Лизин и витамин С вместе образуют L–карнитин – вещество, которое помогает мышцам более эффективно использовать кислород, повышая их выносливость.
Способствует росту костей, помогает вырабатывать коллаген – волокнистый протеин, входящий в состав костей, хрящей и других соединительных тканей.
Вместе с чесноком, витамином С и ниацином лизин может понизить уровень холестерина. Известен позитивный эффект лизина как средства, предотвращающего заболевания зубов.

Метионин  — одна из незаменимых аминокислот, содержащих серу. Метионин важен для многих функций организма, включая выработку иммунных клеток и функционирование нервной системы. Он является мощным антиоксидантом и важен для сохранения здоровой печени.  Предшественник цистина и креатина. Может повышать уровень антиоксидантов (глютатиона) и снижать холестерин.  Помогает выводить токсины и восстанавливать ткани печени и почек.
Образует цистин, который помогает формировать глутатионовые ферменты, в свою очередь, очищающие организм от химических токсинов и свободных радикалов. Врачи рекомендуют прием цистина в качестве антиоксиданта даже чаще, чем метионина, поскольку он легче переносится и имеет широкий диапазон действия.
Поставляя серу, метионин предотвращает заболевания кожи и ногтей.
Препятствует отложениям избыточного количества жира. Укрепляет силы, повышает общий тонус. Метионин может оказаться полезным в некоторых случаях аллергии, поскольку уменьшает выделение гистамина.
Исследования показывают, что добавки метионина могут оказать благоприятное воздействие в лечении болезни Паркинсона.

Фенилаланин  присутствует в большинстве продуктов. Эта аминокислота помогает головному мозгу вырабатывать активные химические вещества, улучшающие настроение (к примеру, эпинефрин). Существует мнение, что фенилаланин увеличивает количество эндорфинов в мозге. Главный предшественник тирозина.
Усиливает умственные способности, укрепляет память, поднимает настроение и тонус.
Применяется для лечения некоторых видов депрессии.
Подавляет аппетит. Эта аминокислота облегчает головную боль (особенно мигрень), уменьшает боли в шее, спине, а также при артрите и менструальных спазмах

Треонин  является важной составляющей многих белков, которые есть в организме. Он необходим для образования белка зубной эмали, эластина и коллагена. Прием треонина приводит к ослаблению мышечного тонуса. Обезвреживает токсины.
Помогает предотвратить накопление жира в печени. Важный компонент коллагена.
Вместе с цистеином, лизином, аланином и аспарагиновой кислотой укрепляет иммунитет.
Треонин необходим для здоровья вилочковой железы, которая в значительной степени определяет состояние иммунной системы организма.
Треонин выступает в качестве липотропика вещества, которое контролирует накопление жира в печени. (Причем в случае дефицита холина, другой аминокислоты, эта функция треонина обретает большее значение.)

                                                                                                                                 Приложение 6.

Энергетическая ценность продуктов.

В сутки человеку необходимо потреблять такое количество пищи, которое дает 1500-2000 килокалорий энергии.

В настоящее время контроль за этой цифрой установили для себя многие: спортсмены, артисты, модницы, люди, страдающие различными заболеваниями или избыточным весом. Поэтому на этикетках пищевых продуктов часто указана их энергетическая ценность.

А если это продукты без упаковки? Или наши кулинарные способности позволяют приготовить из набора продуктов новое блюдо?

Существует несметное число таблиц и памяток, позволяющих рассчитать число «съеденных» калорий.

Большая часть полученной энергии расходуется на совершение работы, остальная часть – на протекание эндотермических реакций в организме и поддержание температуры тела.

В час расходуется 55 ккал, когда мы спим 75 ккал, – когда сидим, 200 ккал, – когда ходим, 500 ккал в час – когда поднимаемся или спускаемся по лестнице.

Примеры энергетической ценности некоторых продуктов.

Литература:

1. Баранова Т.А. Правильное питание. – М.: Интербук, 1991. – С. 78 – 80.
2. Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира. – М.: ВШ, 1991. 656 с.
3. Габриелян О.С.Химия. Учеб.10кл. для общеобразоват. учреждений - М.:Дрофа,2007.
4. Горковенко М.Ю. Поурочные разработки по химии. – М.: Вако,2006.С.270-274.
5. Полянский Ю.И. Общая биология. Учеб.10-11 класс. 2011г.
6. Рудзитис Г.Е. Химия: Органическая  химия. Учеб. 10 кл. для общеобразоват. учреждений. – М.:  Просвещение, 2011 – стр.158 – 162.
7. Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. От древнейших времен до начала XIX века. – М.: Наука, 1969г.
8. Интернет  –  ресурсы.